La forskolina se dirige directamente a la adenilil ciclasa, lo que produce niveles elevados de AMPc que activan la PKA. A continuación, la PKA fosforila diversas proteínas, alterando potencialmente su función. Del mismo modo, los ésteres de forbol, como el PMA, activan la PKC, que a su vez puede fosforilar una multitud de proteínas a través de diferentes vías, afectando a su actividad. La ionomicina, al aumentar el calcio intracelular, puede activar numerosas proteínas dependientes del calcio, mientras que el ortovanadato sódico mantiene las proteínas en un estado fosforilado al inhibir las tirosina fosfatasas, afectando así a las proteínas reguladas por fosforilación en residuos de tirosina.
El isoproterenol actúa sobre los receptores beta-adrenérgicos, provocando un aumento del AMPc intracelular y la consiguiente activación de la PKA. El ácido retinoico se une y activa los receptores nucleares que modulan la expresión génica, influyendo así en la actividad de diversas proteínas. Los análogos del AMPc, como el 8-Bromo- AMPc y el Dibutiril- AMPc, activan la PKA, provocando cambios en la actividad de las proteínas a través de la fosforilación. El EGCG tiene la capacidad de modular varias vías de señalización, alterando potencialmente la actividad de las proteínas a través de modificaciones en los patrones de fosforilación. Inhibidores como LY294002 y SB203580, al dirigirse a quinasas clave como PI3K y p38 MAP quinasa respectivamente, pueden conducir a la modulación de la actividad proteica dentro de sus respectivas vías, demostrando que incluso los inhibidores pueden servir como activadores indirectos a través de la compleja interacción de las redes de señalización celular.
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