KRTAP13 Inhibidores

Los inhibidores comunes de KRTAP13 incluyen, entre otros, la alizarina CAS 72-48-0, el ácido elágico, dihidrato CAS 476-66-4, el galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, la genisteína CAS 446-72-0 y la indirubina CAS 479-41-4.

Los inhibidores químicos de la KRTAP13 utilizan varios modos de acción para impedir la función de la proteína. La alizarina, por ejemplo, inhibe la KRTAP13 mediante la quelación de iones metálicos divalentes como el calcio, que forman parte integral de la estabilidad estructural del complejo de queratina capilar. Este proceso de quelación interrumpe las interacciones iónicas que son esenciales para el papel de KRTAP13 en el refuerzo del tallo piloso. Otro compuesto, la dihidrotanshinona I, interfiere con los estados redox celulares, afectando así a las vías sensibles a la oxidación que podrían afectar a la formación de enlaces disulfuro, críticos para la integridad estructural del KRTAP13. El ácido elágico puede desestabilizar la KRTAP13 al alterar la red de enlaces de hidrógeno dentro de los complejos proteicos asociados a la queratina, un factor clave para mantener la conformación estructural de la proteína.

Además, el galato de epigalocatequina (EGCG) se une a los agregados de proteínas, impidiendo potencialmente el correcto ensamblaje de KRTAP13 con otras proteínas de queratina capilar. La genisteína, un inhibidor de la tirosina quinasa, altera los patrones de fosforilación de las proteínas asociadas a la queratina, afectando potencialmente a la función e interacción de KRTAP13 con otras proteínas del tallo piloso. La acción de la indirubina en el bloqueo de las quinasas dependientes de ciclinas podría impedir el estado de fosforilación de KRTAP13, afectando así a su papel en la estabilización de la estructura capilar. El kaempferol y la quercetina actúan sobre diferentes aspectos; el kaempferol puede afectar a la capacidad del KRTAP13 para unirse al ADN, que es crucial para la regulación de la expresión génica en el desarrollo del folículo piloso, mientras que la quercetina, al actuar como ionóforo del zinc, quela los iones de zinc que son cofactores de las proteínas de los folículos pilosos, incluido el KRTAP13. El resveratrol influye en el KRTAP13 al afectar a la actividad de la sirtuina, lo que a su vez podría alterar la acetilación de las proteínas y afectar a la estructura y la función del KRTAP13 en el folículo piloso. Por último, la inhibición de la señalización STAT3 por parte de la silibinina puede influir en las actividades necesarias para la expresión óptima de KRTAP13 en el folículo piloso.