Keratin 32 Inhibidores

Los inhibidores comunes de queratina 32 incluyen, entre otros, alizarina CAS 72-48-0, clioquinol CAS 130-26-7, tampón de fijación FCM (10X) CAS 50-00-0, litio CAS 7439-93-2 y metotrexato CAS 59-05-2.

Los inhibidores de la queratina 32, como la alizarina y el clioquinol, actúan quelando los iones metálicos del entorno celular, que son esenciales para la función de varias enzimas que contribuyen a la diferenciación de los queratinocitos y al ensamblaje de la queratina. El ditiotreitol (DTT) actúa interrumpiendo los enlaces disulfuro que estabilizan la estructura de los filamentos de queratina, lo que conduce a la ruptura de la red de filamentos. Se sabe que el formaldehído forma enlaces cruzados con las proteínas de queratina, lo que interfiere con el ensamblaje normal de los filamentos de queratina en sus estructuras de orden superior. El cloruro de litio afecta a las vías de señalización al inhibir GSK-3, una quinasa implicada en numerosos procesos celulares, incluidos los que regulan la expresión génica de la queratina. El metotrexato se dirige a las células que se dividen rápidamente y puede alterar la producción de queratinas al afectar a la proliferación celular.

Los ésteres de forbol, a través de la activación de la PKC, pueden modificar los estados de fosforilación de las queratinas, que son cruciales para la organización y estabilidad de los filamentos. El ácido retinoico es un conocido modulador de la diferenciación de las células cutáneas y puede modificar el patrón de expresión de la queratina en los queratinocitos. El sulfuro de selenio influye indirectamente en la queratinización al alterar el entorno del cuero cabelludo, lo que puede tener efectos posteriores en la estructura y la función de la queratina. La estaurosporina se dirige ampliamente a las proteínas quinasas, que desempeñan un papel en diversas vías de señalización, algunas de las cuales pueden regir la dinámica de la queratina. La tunicamicina interrumpe la glicosilación ligada a N, lo que provoca respuestas de estrés celular que pueden afectar a los niveles de expresión de las queratinas. La urea es un desnaturalizante que puede romper los enlaces de hidrógeno dentro de las proteínas de queratina, lo que conduce al desmontaje de la estructura del filamento.