La forskolina, al elevar los niveles intracelulares de AMPc, activa la proteína cinasa A (PKA), lo que puede conducir a la fosforilación de múltiples proteínas dentro de la célula, afectando potencialmente a los mecanismos reguladores de IST1. El forbol 12-miristato 13-acetato (PMA), un conocido activador de la proteína cinasa C (PKC), también influye en el estado de fosforilación de las proteínas celulares, lo que podría alterar indirectamente la función de IST1. La ionomicina, a través de su capacidad para aumentar los niveles de calcio intracelular, podría activar vías de señalización dependientes del calcio, cruzándose con la regulación o actividad de IST1. LY294002, un inhibidor específico de PI3K, y U0126, un inhibidor de MEK, sirven para interrumpir la señalización ascendente, lo que puede tener consecuencias descendentes en los estados de fosforilación y activación de múltiples proteínas, incluida IST1. El SB203580 y el PD98059, que inhiben la p38 MAPK y la MEK respectivamente, podrían alterar de forma similar el entorno de señalización y modular potencialmente la actividad de IST1.
La rapamicina, a pesar de ser conocida principalmente como inhibidor de mTOR, tiene implicaciones más amplias para el crecimiento celular y la señalización que podrían afectar a IST1. La estaurosporina, aunque es un inhibidor no selectivo de la cinasa, puede afectar a diversas vías de señalización dentro de la célula, ofreciendo una modulación potencial de la actividad de IST1 a través de sus amplios efectos sobre la actividad de la cinasa. Además, compuestos como la 2-Deoxi-D-glucosa desafían el estado energético celular al interferir con la glucólisis, lo que puede conducir a la activación de vías de detección de energía que pueden incidir en el papel de IST1 dentro de la célula.
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