IRGQ1 Activadores

Activadores IRGQ1 comunes incluyen, pero no se limitan a Forskolin CAS 66575-29-9, Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9, IBMX CAS 28822-58-4, PGE2 CAS 363-24-6 y Anisomycin CAS 22862-76-6.

La IRGQ1 puede iniciar una cascada de acontecimientos intracelulares que conducen a su activación a través de diversas vías. Se sabe que la forskolina estimula directamente la adenilato ciclasa, que cataliza la conversión de ATP en AMPc, un mensajero secundario con amplios efectos celulares. El aumento de los niveles de AMPc activa posteriormente la proteína cinasa A (PKA), una cinasa que puede fosforilar multitud de proteínas, entre ellas la IRGQ1. Del mismo modo, el isoproterenol funciona como un agonista beta-adrenérgico, uniéndose a los receptores beta que activan las proteínas G y luego la adenilato ciclasa, dando lugar de nuevo a niveles elevados de AMPc y a la activación de la PKA. Esta activación de la PKA es un efecto secundario común compartido por otras sustancias químicas como la prostaglandina E2 (PGE2), que se une a sus propios receptores acoplados a proteínas G, y el glucagón, que también se dirige a su receptor específico para aumentar el AMPc a través de la estimulación de la adenilato ciclasa. La epinefrina sigue una ruta comparable, implicando a los receptores adrenérgicos para, en última instancia, potenciar la actividad de la PKA que puede actuar sobre la IRGQ1.

El IBMX y el Dibutiril-cAMP afectan a los niveles de AMPc por mecanismos diferentes; el IBMX inhibe la degradación del AMPc mediante el bloqueo de las fosfodiesterasas, manteniendo así la actividad de la PKA, mientras que el Dibutiril-cAMP, un análogo más estable del AMPc, evita los receptores externos de la célula y activa directamente la PKA. El forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) representa una clase diferente de activación, estimulando directamente la proteína cinasa C (PKC), que puede fosforilar una serie de proteínas diana, incluyendo potencialmente la IRGQ1. La activación de IRGQ1 por ionóforos de calcio como Ionomycin y A23187 está mediada por el aumento de los niveles de calcio intracelular, que activa las proteínas quinasas dependientes de calcio con posibles efectos descendentes sobre IRGQ1. Por último, la anisomicina, aunque es principalmente un inhibidor de la síntesis proteica, puede activar proteínas cinasas activadas por el estrés, como la JNK, que puede dirigirse y fosforilar la IRGQ1 como parte de los mecanismos de respuesta al estrés celular.