Date published: 2025-11-26

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HEATR7B2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de HEATR7B2 incluyen, pero no se limitan a estaurosporina CAS 62996-74-1, rapamicina CAS 53123-88-9, LY 294002 CAS 154447-36-6, U-0126 CAS 109511-58-2 y SB 203580 CAS 152121-47-6.

Los inhibidores de HEATR7B2 representan una clase química dirigida a la proteína HEATR7B2, miembro de la familia que contiene repeticiones HEAT. Las repeticiones HEAT son motivos estructurales compuestos por dos hélices alfa unidas por un bucle corto, a menudo implicadas en el transporte intracelular, la transducción de señales y las interacciones proteína-proteína. El propio HEATR7B2 desempeña un papel importante en procesos celulares como el plegamiento y la estabilización de proteínas, contribuyendo al ensamblaje y la maduración de complejos multiproteicos. Los inhibidores dirigidos a HEATR7B2 alteran su función, provocando alteraciones en la homeostasis de las proteínas y perturbaciones en la dinámica de la maquinaria celular. La especificidad de estos inhibidores para la proteína HEATR7B2 depende de su capacidad para interferir con los motivos de plegamiento característicos o las interfaces de unión que facilitan el papel de la proteína en la formación y función de complejos.Estructuralmente, los inhibidores de HEATR7B2 están diseñados para interactuar con distintas regiones de los motivos de repetición HEAT, bloqueando su capacidad para mediar interacciones esenciales dentro de la célula. Estos inhibidores pueden ser pequeñas moléculas o péptidos, meticulosamente diseñados para reconocer y unirse a residuos clave implicados en los sitios funcionales de HEATR7B2. La modulación de la actividad de HEATR7B2 por inhibidores puede afectar a varias vías celulares posteriores, en particular las relacionadas con la regulación de chaperonas moleculares y cofactores. Esta precisa interferencia subraya la importancia de HEATR7B2 en el mantenimiento del equilibrio celular, y el uso de estos inhibidores proporciona una herramienta esencial para comprender las funciones bioquímicas y estructurales fundamentales de esta proteína en diversos contextos biológicos.

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