Date published: 2025-11-6

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FLJ45831 Activadores

Activadores comunes de FLJ45831 incluyen, pero no se limitan a LY 294002 CAS 154447-36-6, U-0126 CAS 109511-58-2, SB 203580 CAS 152121-47-6, Forskolin CAS 66575-29-9 y Ionomycin CAS 56092-82-1.

El LY294002 y el U0126 desempeñan un papel fundamental al interrumpir las vías PI3K/Akt y MEK/ERK, respectivamente. Esta alteración elimina la retroalimentación negativa que a menudo mantiene bajo control la actividad de las proteínas, lo que permite una activación más potente de las proteínas dentro de estas vías. Compuestos como el SB203580, el PD98059 y la rapamicina adoptan un enfoque similar, pero actúan sobre diferentes quinasas. El SB203580 atempera la señalización p38 MAPK, mientras que el PD98059 se dirige a MEK1/2 y la Rapamicina interfiere en la señalización mTOR. Estos inhibidores contribuyen indirectamente a un aumento de la actividad de las proteínas reguladas por estas quinasas, creando un entorno en el que proteínas como el FLJ45831 pueden mostrar una mayor actividad.

La modulación de los segundos mensajeros proporciona otra vía para la activación del FLJ45831. La forskolina, por ejemplo, cataliza la producción de AMPc, un segundo mensajero crítico que activa la PKA, dando lugar posteriormente a la fosforilación de las proteínas diana. La ionomicina, al aumentar el calcio intracelular, desencadena la activación de las quinasas dependientes de la calmodulina, que pueden modificar aún más las proteínas y su función. El papel de la PMA en la activación de la PKC también da lugar a la fosforilación de proteínas, alterando su actividad. Los inhibidores de la fosfatasa, como el ácido okadaico y la caliculina A, garantizan que las proteínas permanezcan fosforiladas al inhibir la acción de PP1 y PP2A. Este estado de fosforilación sostenida es crucial para mantener la actividad de las proteínas. Por el contrario, el KN-93 y la Bisindolilmaleimida I, que actúan como inhibidores de la CaMKII y la PKC respectivamente, pueden provocar un aumento indirecto de la activación proteica al reducir la retroalimentación negativa en la que participan estas quinasas.

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