Date published: 2025-10-22

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FAAH Inhibidores

Los inhibidores comunes de FAAH incluyen, entre otros, el fluoruro de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6 y el inhibidor de monoacilglicerol lipasa, URB602 CAS 565460-15-3.

Los inhibidores de la FAAH pertenecen a una clase de compuestos químicos diseñados específicamente para atacar e inhibir la enzima amida hidrolasa de ácidos grasos (FAAH). La FAAH se encarga de descomponer las amidas de ácidos grasos, como la anandamida, un neurotransmisor endocannabinoide. Al inhibir la FAAH, estos compuestos pretenden evitar la degradación de los endocannabinoides, lo que conduce a un aumento de sus niveles.

Los inhibidores de la FAAH suelen ser moléculas orgánicas con estructuras químicas específicas que interactúan con el sitio activo de la enzima FAAH. A través de diversos mecanismos, pueden interrumpir la actividad enzimática de la FAAH, provocando una acumulación de endocannabinoides y potenciales efectos biológicos. Estos compuestos han sido de gran interés en la investigación científica para dilucidar el papel de los endocannabinoides en diferentes procesos fisiológicos.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

IDFP

615250-02-7sc-205348
sc-205348A
500 µg
1 mg
$90.00
$129.00
(0)

La IDFP es un potente inhibidor de la amida hidrolasa de ácidos grasos (FAAH), caracterizado por su capacidad para formar enlaces covalentes con el sitio activo de la enzima. Esta unión irreversible altera la conformación de la enzima, afectando significativamente a su eficacia catalítica. La naturaleza electrofílica única del compuesto facilita el ataque nucleofílico de los residuos de serina en la FAAH, lo que conduce a un efecto inhibidor prolongado. Este mecanismo altera el metabolismo lipídico, influyendo en diversas vías de señalización y respuestas celulares.

JP104

887264-45-1sc-221782
sc-221782A
5 mg
10 mg
$70.00
$135.00
(0)

JP104 actúa como inhibidor selectivo de la amida hidrolasa de ácidos grasos (FAAH) mediante un mecanismo único que implica la formación de un intermediario acil-enzima estable. Su estructura permite interacciones específicas con el sitio activo de la enzima, aumentando su afinidad y dando lugar a una reducción significativa de la actividad enzimática. La reactividad del compuesto con residuos nucleófilos promueve un perfil cinético distinto, lo que da lugar a una modulación sostenida de las vías de señalización lipídica.

Methyl α-Linolenyl Fluorophosphonate

sc-221926
sc-221926A
1 mg
5 mg
$120.00
$350.00
(0)

El α-linolenil fluorofosfonato de metilo presenta un patrón de reactividad distintivo como potente inhibidor de la amida hidrolasa de ácidos grasos (FAAH). Su grupo fluorofosfonato facilita la formación de un enlace covalente con los residuos de serina de la enzima, lo que conduce a una inhibición irreversible. Las singulares propiedades estéricas y electrónicas de este compuesto permiten dirigirlo selectivamente a la FAAH, alterando la dinámica de unión al sustrato e influyendo en el metabolismo lipídico mediante una modulación enzimática prolongada.

Methyl γ-Linolenyl Fluorophosphonate

sc-221932
sc-221932A
1 mg
5 mg
$86.00
$391.00
(0)

El metil γ-linolenil fluorofosfonato muestra una especificidad notable en su interacción con la amida hidrolasa de ácidos grasos (FAAH) debido a su estructura única de γ-linolenil. La fracción de fluorofosfonato del compuesto aumenta la electrofilia, promoviendo un rápido ataque nucleofílico por el sitio activo de la enzima. Esto da lugar a la formación de un aducto estable, modulando eficazmente la cinética enzimática y alterando la hidrólisis de lípidos bioactivos, lo que repercute en las vías de señalización celular.

trans-2-(4-Biphenyl)vinylboronic acid

352530-23-5sc-255669
1 g
$44.00
(0)

El ácido trans-2-(4-bifenil)vinilborónico muestra una reactividad intrigante como derivado del ácido borónico, especialmente en sus interacciones con la amida hidrolasa de ácidos grasos (FAAH). La presencia de la fracción de bifenilo mejora las interacciones de apilamiento π-π, facilitando la unión de la enzima. Su funcionalidad de ácido borónico permite interacciones covalentes reversibles con residuos de serina en el sitio activo, influyendo en la cinética de reacción y alterando potencialmente la especificidad del sustrato, lo que repercute en las vías del metabolismo lipídico.