Los activadores químicos de la erasina pueden influir en la actividad de la proteína a través de diversas vías celulares. Se sabe, por ejemplo, que la forskolina activa directamente la adenilato ciclasa, lo que provoca un aumento del AMP cíclico (AMPc) dentro de la célula. Los niveles elevados de AMPc pueden mejorar la función de la erasina al promover su interacción con otras proteínas implicadas en las vías de señalización, activando así la erasina. Del mismo modo, el IBMX actúa para elevar los niveles de AMPc inhibiendo las fosfodiesterasas, que descomponen el AMPc. Esta inhibición garantiza que el AMPc siga siendo abundante en el entorno celular, apoyando indirectamente la actividad de la erasina. Otro compuesto, el Rolipram, se dirige selectivamente a la fosfodiesterasa 4 para aumentar el AMPc, que es un mensajero secundario crítico en muchas cascadas de señalización que pueden activar la erasina.
La fusicoccina puede contribuir a la activación de la erasina al estabilizar la interacción entre las proteínas 14-3-3 y sus socios, aumentando potencialmente la actividad funcional de la erasina a través de una mayor asociación con proteínas reguladas por 14-3-3. La clorofilina induce la formación de especies reactivas de oxígeno, activando vías celulares que podrían conducir a la activación de la erasina en respuesta al estrés oxidativo. El ortovanadato sódico inhibe las tirosina fosfatasas, lo que provoca un aumento de la fosforilación en las vías de señalización, que puede potenciar la función de la erasina. El forbol 12-miristato 13-acetato activa la proteína cinasa C, lo que puede aumentar el estado de fosforilación de las proteínas en las mismas vías que la erasina, provocando su activación. El ácido ocadaico, un inhibidor de las proteínas fosfatasas PP1 y PP2A, puede provocar indirectamente la activación de la erasina al aumentar los niveles de fosforilación en la célula. La anisomicina desencadena la activación de las proteínas quinasas activadas por el estrés, que a su vez pueden activar la erasina. El Thapsigargin y la Tunicamicina inducen el estrés del RE, cada uno a través de mecanismos diferentes, pero en última instancia pueden conducir a la activación de la erasina cuando la célula responde al estrés. Por último, la brefeldina A interrumpe el transporte ER-Golgi, lo que contribuye al estrés del ER, que puede activar la erasina como parte de la respuesta a las proteínas no plegadas.
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