Enzyme Sustratos

CD45 (Ser 940) es una enzima fundamental implicada en la regulación de la señalización de las células inmunitarias. Su fosforilación en Ser 940 modula su actividad fosfatasa, influyendo en las vías de señalización de los receptores de células T. Esta modificación altera la conformación de la enzima, mejorando la interacción con sustratos específicos y afectando a la reacción. Esta modificación altera la conformación de la enzima, mejorando su interacción con sustratos específicos y afectando a la cinética de reacción. El papel de CD45 en la desfosforilación de moléculas de señalización clave es esencial para mantener la comunicación celular y modular las respuestas inmunitarias.

Cdc6 (Ser 54) es una enzima crucial en el inicio de la replicación del ADN, desempeñando un papel clave en el ensamblaje del complejo prerreplicativo. La fosforilación en Ser 54 influye en su afinidad de unión a otros factores de replicación, regulando así el momento de la síntesis del ADN. Esta modificación afecta a la estabilidad de la enzima y a su interacción con el complejo de reconocimiento del origen, influyendo en última instancia en la eficacia de la replicación del ADN y garantizando la integridad del genoma durante la división celular.

Cdc6 (Ser 106) es una enzima esencial implicada en la regulación de la replicación del ADN. Su fosforilación en Ser 106 modula su interacción con el complejo de reconocimiento del origen, potenciando el reclutamiento de factores de replicación adicionales. Esta modificación postraduccional influye en la dinámica conformacional de la enzima, afectando a su estabilidad y actividad. Al ajustar estas interacciones, Cdc6 (Ser 106) garantiza un control preciso sobre la fase de iniciación de la replicación del ADN, contribuyendo a la proliferación celular y a la estabilidad genómica.

Cdc25C (Ser 216) es una fosfatasa pivotal que desempeña un papel crucial en la regulación del ciclo celular, en particular durante la transición G2/M. La fosforilación en Ser 216 potencia su actividad catalítica, promoviendo la desfosforilación de las quinasas dependientes de ciclinas (CDKs). Esta acción acelera la activación de CDK1, facilitando la entrada mitótica. Las interacciones de Cdc25C con proteínas reguladoras y su participación en circuitos de retroalimentación subrayan su importancia en el mantenimiento de la fidelidad y la sincronización del ciclo celular.

La conexina 43 (mSer 262) es una proteína clave de la unión intercelular que facilita la comunicación intercelular mediante la formación de canales entre células adyacentes. La fosforilación en Ser 262 modula la conductancia del canal y sus propiedades de compuerta, influyendo en la permeabilidad a iones y moléculas pequeñas. Esta regulación dinámica es crucial para mantener la homeostasis de los tejidos y coordinar las respuestas celulares. Sus interacciones con elementos citoesqueléticos y vías de señalización ponen aún más de relieve su papel en la conectividad y la función celulares.

Elk-1 (Ser 383) es un factor de transcripción que desempeña un papel fundamental en las vías de señalización celular, especialmente en respuesta a factores de crecimiento. La fosforilación en Ser 383 aumenta su actividad transcripcional, promoviendo la expresión de genes diana implicados en la proliferación y diferenciación celular. Esta modificación influye en la interacción de Elk-1 con otros coactivadores transcripcionales y complejos de remodelación de la cromatina, modulando así la dinámica de la expresión génica y las respuestas celulares a los estímulos ambientales.

El ERα (Ser 104/106) es un actor clave en la señalización estrogénica, actuando como factor de transcripción que regula la expresión génica en respuesta a estímulos hormonales. La fosforilación en estos residuos de serina altera su conformación, aumentando su afinidad por los correguladores e influyendo en la accesibilidad de la cromatina. Esta modificación afina la interacción del receptor con el ADN, influyendo en las vías de señalización posteriores y en procesos celulares como el crecimiento y el metabolismo, al tiempo que afecta a su estabilidad y degradación.

FADD (Ser 194) es una proteína adaptadora crucial implicada en las vías de señalización apoptótica. La fosforilación en este residuo de serina modula su interacción con los receptores de muerte, potenciando el reclutamiento de caspasas y promoviendo la formación del complejo de señalización inductor de muerte (DISC). Esta modificación influye en la cinética de la apoptosis, facilitando respuestas celulares rápidas a señales de estrés. Además, la dinámica estructural de FADD influye en su capacidad para integrar múltiples cascadas de señalización, lo que influye en las decisiones sobre el destino celular.

FAK (Ser 722) es una enzima fundamental que desempeña un papel significativo en los procesos de señalización y adhesión celular. La fosforilación en este residuo de serina mejora su interacción con varias integrinas, promoviendo la formación de adhesión focal. Esta modificación influye en las vías de señalización posteriores, en particular las relacionadas con la migración y la supervivencia celular. La conformación estructural única de la enzima le permite actuar como un andamio, integrando señales de múltiples fuentes y modulando las respuestas celulares a las señales ambientales.

IPP-1 (Ser 67) es una enzima caracterizada por su mecanismo catalítico único, que implica la formación de un complejo enzima-sustrato transitorio. Esta interacción facilita la transferencia de grupos fosfato, influyendo significativamente en las rutas metabólicas. Sus propiedades cinéticas revelan una gran afinidad por sustratos específicos, lo que permite una rápida tasa de recambio. Además, la IPP-1 presenta regulación alostérica, lo que le permite responder dinámicamente a los niveles de energía celular y modular la actividad enzimática en consecuencia.