ENGase Activadores

Los activadores comunes de la ENGasa incluyen, entre otros, la tunicamicina CAS 11089-65-9, la swainsonina CAS 72741-87-8, la castanospermina CAS 79831-76-8, la deoxinojirimicina CAS 19130-96-2 y la kifunensina CAS 109944-15-2.

La endo-β-N-acetilglucosaminidasa (ENGasa) es una enzima que desempeña un papel importante en el procesamiento de las glicoproteínas N-ligadas, que son proteínas modificadas por la unión de una molécula de carbohidrato. Esta modificación postraduccional es fundamental para el plegamiento, la estabilidad y la función de las proteínas. La ENGasa corta específicamente entre dos residuos de GlcNAc en el núcleo de quitobiosa del N-glicano, liberando un glicano intacto y una proteína con un único residuo de GlcNAc restante. Esta actividad de corte única distingue a la ENGasa de otras glicosidasas.

En los seres humanos, existen dos tipos de ENGasa: la ENGasa citosólica y la ENGasa de la familia 18 de las glucósido hidrolasas. La primera está implicada en la degradación de glicoproteínas mal plegadas a través de un proceso denominado degradación asociada al RE (ERAD). Las mutaciones en los genes que codifican la ENGasa se han relacionado con diversas enfermedades. Por ejemplo, una mutación en el gen que codifica la ENGasa citosólica se ha asociado a una forma de miopatía hereditaria por cuerpos de inclusión, un trastorno muscular autosómico recesivo caracterizado por debilidad y atrofia muscular.