La inhibición bioquímica de la CCDC120, una proteína implicada en diversos procesos celulares, puede lograrse mediante la interrupción selectiva de múltiples cascadas de señalización que se encuentran aguas arriba o aguas abajo de su actividad. Por ejemplo, la inhibición de las proteínas quinasas que forman parte de los procesos de fosforilación puede influir en la modulación de la CCDC120, alterando su estado funcional. Del mismo modo, la reducción de la señalización PI3K/Akt puede conducir a la regulación a la baja de las vías que estabilizan o activan potencialmente la CCDC120. Además, la supresión de las enzimas MEK1/2 puede atenuar la vía ERK, que puede afectar a la actividad de la CCDC120 al alterar la dinámica de la señalización intracelular. Además, la supresión de la señalización mTOR puede disminuir indirectamente la actividad funcional de CCDC120 al influir en el crecimiento celular y los procesos metabólicos.
Por otro lado, la modulación de las vías de respuesta al estrés mediante la inhibición de p38 MAPK puede ejercer potencialmente un efecto inhibidor sobre CCDC120. Al impedir la activación de ERK mediante la inhibición de MEK, puede modificarse el entorno de señalización en el que opera CCDC120, afectando a su actividad. Del mismo modo, la vía JNK, que responde al estrés celular, puede modularse para influir en la actividad de la CCDC120. Además, la perturbación del ciclo celular y de los procesos mitóticos mediante la inhibición de las quinasas Aurora puede afectar a la CCDC120. Al interrumpir la vía de señalización Akt, que podría estar implicada en los procesos asociados a la CCDC120, se puede inhibir indirectamente su actividad. Por último, la inhibición de MEK5 y de la proteína quinasa C puede conducir a la inhibición indirecta de CCDC120 al afectar a la vía ERK5 y a las vías de señalización dependientes de PKC, respectivamente, que pueden desempeñar un papel en la regulación de la actividad de CCDC120.
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