Los activadores químicos de C2orf55 pueden unirse a la proteína de múltiples maneras, cada una con una interacción bioquímica distinta que conduce a su activación funcional. El sulfato de magnesio y el sulfato de zinc pueden unirse al C2orf55, estabilizando su estructura e induciendo cambios conformacionales que mejoran su actividad enzimática o su eficacia de unión. Estos iones son particularmente adeptos a esto porque pueden servir como cofactores esenciales, que a menudo se requieren para la función apropiada de muchas proteínas, incluyendo C2orf55. Del mismo modo, el cloruro cálcico actúa introduciendo iones de calcio, que son mensajeros secundarios bien conocidos en las vías de señalización celular. Estos iones pueden unirse al C2orf55 e inducir cambios estructurales que permitan su activación. Paralelamente, el fluoruro de sodio puede imitar al grupo fosfato y unirse al C2orf55. Esta interacción puede desencadenar un cambio estructural dentro de la proteína, promoviendo así su activación.
El ortovanadato sódico contribuye al mantenimiento del estado activo del C2orf55 inhibiendo las fosfatasas, que de otro modo desfosforilarían y desactivarían la proteína. Esta sustancia química mantiene al C2orf55 en un estado fosforilado y, por tanto, activo. La forskolina, conocida por aumentar los niveles intracelulares de AMPc, activa una cascada de proteínas quinasas que pueden fosforilar el C2orf55, lo que conduce a su activación. El ATP es el donante universal de grupos fosfato en las células, y su interacción con el C2orf55 da lugar a la fosforilación, un mecanismo común para la activación de proteínas. El cloruro de manganeso(II), al aportar iones de manganeso, también puede desencadenar los reordenamientos estructurales necesarios para la activación de la proteína. La espermidina desempeña un papel único en la promoción de los procesos autofágicos que eliminan las proteínas que pueden estar inhibiendo el C2orf55, liberándolo así para que se active. El cloruro de litio influye en la señalización intracelular de forma que puede provocar la fosforilación del C2orf55, facilitando así su activación. Por último, el NAD+ puede unirse al C2orf55, provocando potencialmente cambios conformacionales que activen la función de la proteína. Cada una de estas sustancias químicas ayuda a mantener el C2orf55 en un estado activo a través de la unión directa o indirecta con los componentes estructurales o reguladores de la proteína.
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