C16orf77 Inhibidores

Los inhibidores comunes del C16orf77 incluyen, entre otros, estaurosporina CAS 62996-74-1, bisindolilmaleimida I (GF 109203X) CAS 133052-90-1, LY 294002 CAS 154447-36-6, rapamicina CAS 53123-88-9 y U-0126 CAS 109511-58-2.

Los inhibidores químicos del C16orf77 pueden modular su función a través de varios mecanismos, cada uno de ellos distinto en función de la vía de señalización a la que se dirija el producto químico. La estaurosporina y la bisindolilmaleimida I son ejemplos de este tipo de inhibidores, que actúan sobre las proteínas quinasas en las que el C16orf77 basa su actividad. La estaurosporina es un inhibidor de proteína quinasa de amplio espectro, que ejerce su efecto inhibiendo directamente la actividad quinasa que es esencial para la función de C16orf77. Por otro lado, la bisindolilmaleimida I se dirige específicamente a la proteína cinasa C (PKC), que se encuentra aguas arriba de la C16orf77. Al inhibir la PKC, la bisindolilmaleimida I conduce indirectamente a una disminución de la actividad de la C16orf77.

Más adentro en la red de señalización celular, LY294002 y Wortmannin ejercen sus efectos inhibiendo las fosfoinositide 3-kinasas (PI3K), impidiendo así la activación de las vías descendentes en las que está implicada la C16orf77. Al bloquear la PI3K, estos inhibidores reducen funcionalmente la actividad del C16orf77. Del mismo modo, la rapamicina actúa sobre la vía de la diana de rapamicina en mamíferos (mTOR), un eje central de señalización celular. La inhibición de mTOR por Rapamicina puede disminuir la función de C16orf77 si su actividad está regulada por o aguas abajo de la vía mTOR. Como complemento, el U0126 y el PD98059 se centran en la vía MEK/ERK. Como inhibidores de MEK, impiden la activación de ERK, una proteína cinasa que regula diversas funciones celulares. Si el C16orf77 opera dentro de esta vía, su actividad se vería disminuida por estos inhibidores. SB203580 y SP600125 se suman al conjunto al dirigirse a las vías de señalización p38 MAPK y JNK, respectivamente.