β-glucuronidase Sustratos

El 4-metilumbeliferil β-D-glucurónido sirve como sustrato para la beta-glucuronidasa, sufriendo hidrólisis para liberar un producto fluorescente. Su estructura única, con una fracción de metilumbeliferona, permite interacciones específicas con el sitio activo de la enzima, mejorando el reconocimiento del sustrato. El compuesto presenta una cinética de reacción distinta, caracterizada por un rápido recambio y un aumento medible de la fluorescencia, lo que facilita la monitorización en tiempo real de la actividad enzimática en diversos ensayos bioquímicos.

El naftol AS-BI β-D-glucurónido actúa como sustrato de la beta-glucuronidasa, sometiéndose a escisión enzimática para producir naftol, que puede participar en reacciones posteriores. Su estructura favorece la unión efectiva al sitio activo de la enzima, influyendo en la velocidad y especificidad de la reacción. La naturaleza hidrófila del compuesto mejora la solubilidad, mientras que sus propiedades cromóforas únicas permiten la detección colorimétrica, lo que lo hace adecuado para diversas aplicaciones analíticas.

El p-nitrofenil-β-D-glucurónido sirve de sustrato para la beta-glucuronidasa, facilitando la liberación de p-nitrofenol tras la hidrólisis enzimática. El anillo aromático del compuesto mejora su interacción con la enzima, favoreciendo una catálisis eficaz. Sus propiedades electrónicas distintivas contribuyen a un cambio de color mensurable, lo que permite realizar estudios cinéticos. Además, la fracción glucurónida aumenta la solubilidad en medios acuosos, lo que permite condiciones experimentales versátiles y una dinámica de reacción mejorada.

La sal de ciclohexilamonio 6-cloro-3-indolil-β-D-glucurónido actúa como sustrato de la beta-glucuronidasa y presenta características estructurales únicas que mejoran la afinidad enzimática. El sistema de anillos de indol proporciona una estructura plana, facilitando las interacciones de apilamiento π-π con el sitio activo de la enzima. Este compuesto presenta distintas propiedades de fluorescencia tras la hidrólisis, lo que permite el seguimiento en tiempo real de la actividad enzimática. Su enlace glucurónido garantiza la estabilidad en diversas condiciones de pH, optimizando la cinética de reacción.

La sal de ciclohexilamonio 5-bromo-6-cloro-3-indolil β-D-glucurónido sirve como sustrato selectivo para la beta-glucuronidasa, caracterizado por su fracción de indol halogenado que influye en la dinámica de unión de la enzima. La presencia del átomo de bromo aumenta la densidad electrónica, promoviendo el ataque nucleofílico durante la hidrólisis. El perfil de solubilidad único de este compuesto permite una interacción eficaz en diversos entornos, mientras que su rigidez estructural contribuye a velocidades de reacción consistentes, lo que lo convierte en un indicador fiable de la actividad enzimática.

El 6-bromo-2-naftil β-D-glucurónido actúa como sustrato para la beta-glucuronidasa, presentando un grupo naftilo que mejora las interacciones hidrofóbicas con el sitio activo de la enzima. La sustitución por bromo modula las propiedades electrónicas, facilitando un estado de transición más favorable durante la hidrólisis enzimática. Su distinta estereoquímica y disposición espacial favorecen las interacciones específicas enzima-sustrato, lo que conduce a una cinética de reacción eficiente y a una detección fiable de la actividad enzimática en diversos ensayos.

El 4-metilumbeliferil β-D-glucurónido trihidrato sirve como sustrato para la beta-glucuronidasa, caracterizado por su fracción fluorescente 4-metilumbeliferona. Esta estructura permite una mayor sensibilidad en los ensayos enzimáticos, ya que la escisión por la beta-glucuronidasa libera un producto altamente fluorescente. La solubilidad del compuesto en medios acuosos y su capacidad de sufrir una rápida hidrólisis bajo acción enzimática contribuyen a su eficacia en el seguimiento de la actividad enzimática, mostrando una dinámica de reacción distinta.

La sal sódica del ácido 5-bromo-4-cloro-3-indoxil-β-D-glucurónico actúa como sustrato de la beta-glucuronidasa, con un grupo indoxilo cromogénico que sufre hidrólisis para dar lugar a un producto coloreado. Esta transformación destaca por su especificidad, ya que la estructura halogenada única del compuesto influye en la afinidad de unión de la enzima y en la cinética de reacción. La estabilidad del compuesto en diversas condiciones de pH aumenta su utilidad en ensayos enzimáticos, proporcionando indicadores visuales claros de la actividad enzimática.

XGLUC, sal sódica, sirve como sustrato para la beta-glucuronidasa, caracterizado por su única fracción de ácido glucurónico que facilita interacciones enzimáticas específicas. El compuesto presenta una cinética de reacción distinta, con una notable propensión a la hidrólisis en condiciones enzimáticas, lo que conduce a la liberación de un cromóforo detectable. Su solubilidad y estabilidad en una amplia gama de fuerzas iónicas mejoran aún más su rendimiento en ensayos bioquímicos, lo que permite un seguimiento preciso de la actividad enzimática.

El fenil-β-D-glucurónido actúa como sustrato de la beta-glucuronidasa, presentando una estructura fenólica que aumenta su afinidad por el sitio activo de la enzima. Este compuesto sufre hidrólisis, lo que da lugar a la liberación de derivados fenólicos, que pueden analizarse cuantitativamente. Su configuración estérica única influye en las velocidades de reacción, mientras que su solubilidad en varios disolventes admite diversas condiciones experimentales, lo que lo convierte en una herramienta versátil para estudiar las vías de glucuronidación.