Los inhibidores químicos de la ANKRD13A pueden inhibir funcionalmente la proteína a través de diversos mecanismos bioquímicos. La tricostatina A, por ejemplo, inhibe la histona deacetilasa (HDAC), lo que conduce a la hiperacetilación de histonas y posiblemente de proteínas no histonas, interrumpiendo las interacciones proteína-proteína que son cruciales para la función de ANKRD13A. MG132 y Lactacystin, ambos inhibidores del proteasoma, pueden prevenir la degradación de proteínas ubiquitinadas, lo que resulta en la acumulación potencial y la inhibición funcional de ANKRD13A ubiquitinado. El bortezomib, otro inhibidor del proteasoma, induce estrés proteotóxico, que puede alterar el funcionamiento normal de ANKRD13A. Withaferin A altera la red citoesquelética, inhibiendo potencialmente la localización y función celular de ANKRD13A. La geldanamicina, un inhibidor de la Hsp90, puede alterar el plegamiento de las proteínas cliente, entre las que puede estar la ANKRD13A, lo que puede provocar su inhibición funcional.
Siguiendo esta línea de pensamiento, la cicloheximida inhibe la síntesis de proteínas eucariotas, reduciendo así directamente la síntesis de ANKRD13A. La concanamicina A, un inhibidor de la V-ATPasa, altera la homeostasis del pH celular, lo que probablemente afecte a la conformación y la función de ANKRD13A. El Thapsigargin, un inhibidor de la bomba SERCA, altera la homeostasis del calcio, afectando potencialmente a la función de ANKRD13A a través de vías dependientes del calcio. El ácido retinoico todo-trans altera la expresión génica, afectando posiblemente a la función de la ANKRD13A a través de las vías de señalización del ácido retinoico. La tunicamicina inhibe la glicosilación ligada a N, lo que puede perjudicar el plegamiento y la función de ANKRD13A. Por último, la oligomicina, al inhibir la ATP sintasa, altera el equilibrio energético celular, lo que puede influir en la función de ANKRD13A.
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