Los inhibidores de la ECA, o inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina, constituyen una clase distinta de compuestos químicos que interactúan con la enzima convertidora de angiotensina dentro del sistema renina-angiotensina-aldosterona (SRAA). Esta enzima interviene en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de líquidos. Los inhibidores de la ECA desempeñan un papel fundamental en la modulación de la conversión de angiotensina I en angiotensina II, un potente vasoconstrictor y estimulador de la secreción de aldosterona. Al dirigirse a la enzima ECA, estos inhibidores influyen en los efectos derivados del SRAA, que incluyen el control de la constricción de los vasos sanguíneos y la retención de líquidos.
La función de los inhibidores de la ECA implica su meticulosa interacción con el sitio activo de la enzima ECA, obstruyendo su capacidad para convertir la angiotensina I en angiotensina II. Esto, a su vez, produce vasodilatación y una reducción de la liberación de aldosterona. Los efectos farmacológicos de los inhibidores de la ECA se basan en su función de atenuar la constricción de los vasos sanguíneos y favorecer la excreción de sodio y agua del organismo. Esta clase de inhibidores ha suscitado una gran atención por su capacidad para influir en la salud cardiovascular y la regulación de la presión arterial. En virtud de su mecanismo de acción, los inhibidores de la ECA contribuyen a una comprensión más amplia de la intrincada interacción entre las vías de señalización hormonal que gobiernan la presión arterial, el equilibrio de líquidos y la función cardiovascular en general.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Trandolaprilat | 87679-71-8 | sc-474499 | 5 mg | $296.00 | ||
El trandolaprilato presenta características moleculares distintivas que potencian su función como ECA. Su conformación estructural facilita interacciones específicas con el sitio activo de las enzimas convertidoras de angiotensina, favoreciendo una unión eficaz al sustrato. En la capacidad de inhibición reversible del compuesto influyen sus propiedades estéricas únicas, que permiten un equilibrio dinámico en las vías de reacción. Además, sus grupos funcionales polares mejoran la solvatación, lo que afecta a su reactividad en diversos entornos. | ||||||
Zofenoprilat-d5 | 1217716-12-5 | sc-220412 | 1 mg | $430.00 | ||
El zofenoprilat-d5 presenta características distintivas como inhibidor de la ECA, marcadas por su capacidad para formar complejos estables con la enzima a través de múltiples interacciones no covalentes. La presencia de isótopos de deuterio aumenta su estabilidad cinética, permitiendo una interacción prolongada con el sitio activo. Su estereoquímica única influye en la orientación de la unión al sustrato, mientras que sus grupos funcionales polares contribuyen a la solubilidad y reactividad en diversos entornos, afectando a la dinámica enzimática. | ||||||
Zofenopril Calcium Salt | 81938-43-4 | sc-208496 | 10 mg | $533.00 | ||
La sal cálcica de zofenopril presenta características distintivas como inhibidor de la ECA, principalmente por su capacidad para formar complejos estables con el sitio activo de la enzima. Su estereoquímica única permite interacciones específicas con residuos de aminoácidos clave, mejorando la afinidad de unión. El perfil de solubilidad del compuesto está influido por su naturaleza iónica, que puede afectar a su distribución en diversos entornos. Además, su reactividad con grupos tiol puede conducir a la modulación de la actividad enzimática, mostrando su comportamiento dinámico en las vías bioquímicas. | ||||||
Spirapril Hydrochloride | 94841-17-5 | sc-220131 | 10 mg | $360.00 | ||
El clorhidrato de espirapril presenta propiedades únicas como inhibidor de la ECA, caracterizadas por su unión selectiva al sitio catalítico de la enzima. La conformación estructural del compuesto facilita enlaces de hidrógeno específicos e interacciones hidrofóbicas con los aminoácidos circundantes, optimizando su efecto inhibidor. Su naturaleza zwitteriónica mejora la solubilidad en medios acuosos, lo que influye en su comportamiento cinético en las reacciones enzimáticas. Además, la reactividad del Spirapril con los iones metálicos puede alterar la conformación de las enzimas, lo que repercute en su actividad global. | ||||||
Zofenoprilat Sodium Salt | 1329569-13-2 | sc-220411 | 1 mg | $367.00 | ||
La sal sódica de zofenoprilato presenta propiedades únicas como inhibidor de la ECA, caracterizadas por su capacidad para modular la actividad enzimática mediante enlaces de hidrógeno específicos e interacciones hidrofóbicas. Su naturaleza iónica mejora la solubilidad en medios acuosos, facilitando una rápida difusión a los lugares diana. La flexibilidad conformacional del compuesto le permite adaptarse a distintas geometrías del sitio activo, lo que influye en la cinética de la reacción y favorece una competencia eficaz con el sustrato. Este comportamiento dinámico subraya su papel en la regulación enzimática. | ||||||
N-(3-Mercapto-2-methylpropanoyl)glycine-d5 | 1184993-97-2 | sc-218937 | 1 mg | $330.00 | ||
La N-(3-mercapto-2-metilpropanoyl)glicina-d5 presenta características distintivas como inhibidor de la ECA, principalmente a través de su grupo tiol, que establece interacciones covalentes con el sitio activo de la enzima. El etiquetado isotópico de este compuesto mejora su estabilidad y seguimiento en ensayos bioquímicos. Su configuración estérica única influye en la afinidad de unión y la selectividad, mientras que su capacidad para formar complejos transitorios con la enzima puede modular la eficiencia catalítica, destacando su intrincado papel en las vías enzimáticas. | ||||||
N-Carboxymethyl-Phe-Leu-OH | 81109-85-5 | sc-295684 sc-295684A | 100 mg 500 mg | $539.00 $2140.00 | ||
El N-Carboximetil-Phe-Leu-OH demuestra propiedades únicas como inhibidor de la ECA, caracterizadas por su grupo carboximetil que facilita un fuerte enlace de hidrógeno con el sitio activo de la enzima. Las interacciones hidrofóbicas de este compuesto, derivadas de sus residuos de fenilo y leucina, aumentan la especificidad de su unión. Además, su flexibilidad conformacional permite ajustes dinámicos durante la interacción enzimática, lo que puede influir en la cinética de reacción y modular la actividad enzimática en entornos bioquímicos complejos. |