La activación de la proteína 1110028C15Rik está mediada por una amplia gama de compuestos químicos que interactúan con vías de señalización celular específicas para mejorar la actividad funcional de la proteína. La forskolina, por ejemplo, al aumentar los niveles intracelulares de AMPc, puede iniciar una cascada de acontecimientos que conducen a la activación de la PKA, que puede entonces dirigirse a la proteína 1110028C15Rik para su fosforilación si es susceptible de tales modificaciones postraduccionales. Del mismo modo, la PMA funciona como un activador de la PKC y podría potenciar la actividad de la Proteína 1110028C15Rik promoviendo la fosforilación a través de mecanismos dependientes de la PKC. Los activadores de la 1110028C15Rik son un grupo diverso de compuestos químicos que potencian indirectamente la actividad funcional de la 1110028C15Rik a través de diversos mecanismos de señalización celular. La forskolina, al aumentar los niveles de AMPc, activa la PKA, que puede fosforilar y, por tanto, activar la 1110028C15Rik. El galato de epigalocatequina contribuye a esta activación inhibiendo las cinasas que, de otro modo, podrían inhibir la 1110028C15Rik, lo que permitiría aumentar su actividad.
Del mismo modo, la PMA activa la PKC, que tiene un papel en la fosforilación de sustratos que podrían incluir 1110028C15Rik, contribuyendo así a su activación. La ionomicina, al elevar los niveles de calcio intracelular, podría estimular las quinasas dependientes del calcio que activan 1110028C15Rik. LY294002 y Wortmannin, al inhibir PI3K, y U0126 y SB203580, al inhibir MEK1/2 y p38 MAP quinasa respectivamente, podrían impedir la fosforilación inhibitoria de 1110028C15Rik o de sus proteínas interactuantes, lo que conduciría a su activación a través de una dinámica de señalización alterada. Para potenciar aún más la actividad de 1110028C15Rik, existen compuestos como la esfingosina-1-fosfato y la tapsigargina, que manipulan la señalización lipídica y cálcica. Las acciones mediadas por el receptor de la esfingosina-1-fosfato podrían provocar cambios en la señalización que favorezcan la activación de la 1110028C15Rik, mientras que la alteración de las reservas de calcio en el retículo endoplásmico por parte delapsigargina podría activar las quinasas dependientes del calcio que actúan sobre la 1110028C15Rik.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
El zinc activa directamente la proteína zinc finger 954 uniéndose a sus motivos zinc finger, que son esenciales para la integridad estructural de la proteína y su función en la unión al ADN y la regulación génica. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Los iones de cobre pueden desplazar al zinc en los dominios zinc finger, lo que podría dar lugar a cambios conformacionales que podrían activar la proteína zinc finger 954 en escenarios en los que los niveles de cobre estén estrechamente controlados y un mecanismo de este tipo resulte beneficioso. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
El cadmio puede unirse a motivos zinc finger y puede inducir cambios estructurales que conduzcan a la activación de la proteína zinc finger 954, aunque esto suele asociarse a efectos tóxicos. | ||||||
Nickel Sulfate | 7786-81-4 | sc-507407 | 5 g | $63.00 | ||
Los iones de níquel pueden interactuar con los dominios zinc finger y pueden activar la proteína zinc finger 954 induciendo cambios estructurales necesarios para las funciones de unión o regulación de la proteína. | ||||||
Cobalt(II) chloride | 7646-79-9 | sc-252623 sc-252623A | 5 g 100 g | $63.00 $173.00 | 7 | |
El cobalto puede sustituir al zinc en los motivos de dedos de zinc, lo que podría provocar la activación de la proteína de dedos de zinc 954 al alterar su conformación y aumentar su capacidad de unión al ADN. | ||||||
Silver nitrate | 7761-88-8 | sc-203378 sc-203378A sc-203378B | 25 g 100 g 500 g | $112.00 $371.00 $1060.00 | 1 | |
Los iones de plata pueden unirse a los motivos zinc finger y activar la proteína zinc finger 954 provocando un cambio conformacional que afecta a su interacción con el ADN. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
El plomo puede unirse a los dominios de dedo de zinc, lo que podría provocar la activación de la proteína de dedo de zinc 954 modificando su conformación estructural y su función. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Los iones de manganeso podrían sustituir al zinc en las estructuras de los dedos de zinc, posiblemente activando la proteína zinc finger 954 al afectar a su conformación de unión al ADN. | ||||||
Iron(II) sulfate solution | 10028-21-4 | sc-224024 | 1 each | $45.00 | ||
El hierro puede interactuar con motivos zinc finger y puede servir como cofactor que activa la proteína zinc finger 954 estabilizando los dominios estructurales necesarios. | ||||||
Gold(III) chloride | 13453-07-1 | sc-250066 | 250 mg | $55.00 | ||
Los iones de oro pueden interactuar con los dominios zinc finger, y podrían activar la proteína zinc finger 954 influyendo en su configuración estructural y sus capacidades funcionales. | ||||||