La activación de la proteína 1110028C15Rik está mediada por una amplia gama de compuestos químicos que interactúan con vías de señalización celular específicas para mejorar la actividad funcional de la proteína. La forskolina, por ejemplo, al aumentar los niveles intracelulares de AMPc, puede iniciar una cascada de acontecimientos que conducen a la activación de la PKA, que puede entonces dirigirse a la proteína 1110028C15Rik para su fosforilación si es susceptible de tales modificaciones postraduccionales. Del mismo modo, la PMA funciona como un activador de la PKC y podría potenciar la actividad de la Proteína 1110028C15Rik promoviendo la fosforilación a través de mecanismos dependientes de la PKC. Los activadores de la 1110028C15Rik son un grupo diverso de compuestos químicos que potencian indirectamente la actividad funcional de la 1110028C15Rik a través de diversos mecanismos de señalización celular. La forskolina, al aumentar los niveles de AMPc, activa la PKA, que puede fosforilar y, por tanto, activar la 1110028C15Rik. El galato de epigalocatequina contribuye a esta activación inhibiendo las cinasas que, de otro modo, podrían inhibir la 1110028C15Rik, lo que permitiría aumentar su actividad.
Del mismo modo, la PMA activa la PKC, que tiene un papel en la fosforilación de sustratos que podrían incluir 1110028C15Rik, contribuyendo así a su activación. La ionomicina, al elevar los niveles de calcio intracelular, podría estimular las quinasas dependientes del calcio que activan 1110028C15Rik. LY294002 y Wortmannin, al inhibir PI3K, y U0126 y SB203580, al inhibir MEK1/2 y p38 MAP quinasa respectivamente, podrían impedir la fosforilación inhibitoria de 1110028C15Rik o de sus proteínas interactuantes, lo que conduciría a su activación a través de una dinámica de señalización alterada. Para potenciar aún más la actividad de 1110028C15Rik, existen compuestos como la esfingosina-1-fosfato y la tapsigargina, que manipulan la señalización lipídica y cálcica. Las acciones mediadas por el receptor de la esfingosina-1-fosfato podrían provocar cambios en la señalización que favorezcan la activación de la 1110028C15Rik, mientras que la alteración de las reservas de calcio en el retículo endoplásmico por parte delapsigargina podría activar las quinasas dependientes del calcio que actúan sobre la 1110028C15Rik.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
El sulfato de zinc proporciona iones de zinc que pueden unirse directamente a la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE, facilitando un cambio conformacional que potencia su actividad de degradación del ARN. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Los iones de magnesio del cloruro de magnesio pueden actuar como cofactores esenciales para las quinasas que fosforilan la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE, lo que conduce a su activación. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
Como inhibidor de la fosfatasa, el ortovanadato de sodio impide la desfosforilación de la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE, manteniendo así su estado activo y fosforilado. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Al aumentar los niveles de calcio intracelular, la ionomicina puede activar las quinasas dependientes de la calmodulina que pueden fosforilar y activar la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
El PMA activa la proteína quinasa C, que puede fosforilar la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE, activándola. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
El cloruro de litio inhibe la glucógeno sintasa cinasa 3, que de otro modo podría fosforilar e inhibir la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE, promoviendo así indirectamente su activación. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Como inhibidor de proteínas fosfatasas como PP1 y PP2A, el ácido ocadaico provoca la persistencia de la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE en un estado fosforilado y activado. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
De forma similar al ácido ocadaico, la caliculina A inhibe las fosfatasas de proteínas, manteniendo la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE en un estado activado. | ||||||
Hydrogen Peroxide | 7722-84-1 | sc-203336 sc-203336A sc-203336B | 100 ml 500 ml 3.8 L | $30.00 $60.00 $93.00 | 27 | |
El peróxido de hidrógeno puede inducir modificaciones oxidativas de la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE, lo que puede afectar a su estado de actividad, conduciendo potencialmente a su activación. | ||||||
(±)-S-Nitroso-N-acetylpenicillamine | 79032-48-7 | sc-200319B sc-200319 sc-200319A | 10 mg 20 mg 100 mg | $73.00 $112.00 $367.00 | 18 | |
El SNAP puede provocar la S-nitrosilación de la proteína de degradación del ARN asociada a la membrana del RE, lo que puede inducir cambios conformacionales que activen la proteína. |