Los inhibidores químicos de la proteína 1700007B14Rik participan en diversas interacciones moleculares para impedir su función. La estaurosporina, un inhibidor de la proteína cinasa de amplio espectro, puede interferir con la fosforilación de 1700007B14Rik dirigiéndose a la cinasa responsable. Del mismo modo, la bisindolilmaleimida I obstaculiza específicamente la proteína cinasa C (PKC), que puede desempeñar un papel en la activación o regulación de 1700007B14Rik. LY294002 y Wortmannin, ambos inhibidores de la fosfoinositida 3-cinasa (PI3K), pueden interrumpir la vía PI3K/Akt, que es crucial para numerosos procesos celulares que pueden incluir el correcto funcionamiento de 1700007B14Rik. La rapamicina, al inhibir mTOR, puede suprimir funciones y vías celulares en las que interviene 1700007B14Rik. La PP2, dirigida a las tirosina quinasas de la familia Src, también puede restringir la señalización necesaria para la actividad de 1700007B14Rik.
Otras acciones inhibitorias implican PD98059 y U0126, que inhiben MEK1/2, impidiendo así la activación de la vía de la quinasa regulada por señal extracelular (ERK) que 1700007B14Rik puede requerir. SP600125 inhibe la c-Jun N-terminal quinasa (JNK), lo que repercute en las vías de señalización vinculadas a 1700007B14Rik. Y-27632, un inhibidor de la proteína cinasa asociada a Rho (ROCK), puede afectar a la vía Rho/ROCK, alterando potencialmente la función de 1700007B14Rik. Dasatinib, que inhibe las quinasas de la familia BCR-ABL y Src, puede suprimir las vías de señalización en las que interviene 1700007B14Rik. Por último, el SB203580, como inhibidor específico de la p38 MAP cinasa, puede detener las vías de señalización en las que puede estar implicado 1700007B14Rik, impidiendo así su función. Cada uno de estos inhibidores actúa sobre diferentes quinasas o vías que se encuentran aguas arriba de 1700007B14Rik, lo que conduce a un efecto inhibidor global sobre la actividad de la proteína.
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