VAMP-3 Antikörper (E-10): sc-514843

Der VAMP-3-Antikörper (E-10) ist ein monoklonaler IgM-Antikörper der Maus, der VAMP-3 in Proben von Mäusen, Ratten und Menschen durch Anwendungen wie Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-VAMP-3-Antikörper (E-10) ist in nicht konjugierter Form erhältlich und kann vielseitig experimentell eingesetzt werden. VAMP-3, auch bekannt als Cellubrevin, ist ein Mitglied der Vesikel-assoziierten Membranprotein (VAMP)-Familie, die eine entscheidende Rolle bei der Regulierung des Vesikeltransports und der Exozytose spielt. VAMP-3 befindet sich hauptsächlich in den Membranen sekretorischer Vesikel und ist für die Fusion dieser Vesikel mit Zielmembranen unerlässlich, ein Prozess, der für die Neurotransmitterfreisetzung und die Hormonsekretion von entscheidender Bedeutung ist. VAMP-3 wirkt insbesondere in den Betazellen der Bauchspeicheldrüse, wo VAMP-3 an der calciumvermittelten Insulinausschüttung beteiligt ist und dadurch die Glukosehomöostase beeinflusst. Darüber hinaus interagiert VAMP-3 mit synaptosomal-assoziierten Proteinen (SNAPs) und Syntaxin und bildet einen Komplex, der für das Andocken und die Fusion von Vesikeln von entscheidender Bedeutung ist, was die Bedeutung von VAMP-3 für die zelluläre Kommunikation und die Stoffwechselregulation unterstreicht. Die Fähigkeit von VAMP-3, die Translokation von GLUT4 an die Zelloberfläche in Adipozyten zu erleichtern, unterstreicht die Rolle von VAMP-3 bei der Insulinsignalisierung und Glukoseaufnahme und macht VAMP-3 zu einem wichtigen Akteur bei Stoffwechselprozessen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

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VAMP-3 Antikörper (E-10) Literaturhinweise:

1. Das Silencing von VAMP3 hemmt die Zellmigration und die Integrin-vermittelte Adhäsion.  |  Luftman, K., et al. 2009. Biochem Biophys Res Commun. 380: 65-70. PMID: 19159614
2. SNAP-23 und VAMP-3 tragen zur Freisetzung von IL-6 und TNFα aus einer menschlichen synovialen Sarkom-Zelllinie bei.  |  Boddul, SV., et al. 2014. FEBS J. 281: 750-65. PMID: 24373201
3. Astrozyten-VAMP3-Vesikel durchlaufen einen Ca2+-unabhängigen Kreislauf und modulieren den Glutamat-Transporter-Trafficking.  |  Li, D., et al. 2015. J Physiol. 593: 2807-32. PMID: 25864578
4. VAMP3 und SNAP23 als potenzielle Ziele zur Verhinderung der durch gestörten Fluss beschleunigten Thrombusbildung.  |  Zhu, JJ., et al. 2020. Front Cell Dev Biol. 8: 576826. PMID: 33224946
5. VAMP-2 und Cellubrevin werden in Betazellen des Pankreas exprimiert und sind für die Ca(2+)-, nicht aber für die GTP gamma S-induzierte Insulinsekretion wesentlich.  |  Regazzi, R., et al. 1995. EMBO J. 14: 2723-30. PMID: 7796801
6. Bindung von Synaptobrevin an Synaptophysin: ein möglicher Mechanismus zur Steuerung der exozytotischen Fusionsmaschine.  |  Edelmann, L., et al. 1995. EMBO J. 14: 224-31. PMID: 7835333
7. Synaptischer Kernkomplex aus Synaptobrevin, Syntaxin und SNAP25 bildet hochaffine alpha-SNAP-Bindungsstelle.  |  McMahon, HT. and Südhof, TC. 1995. J Biol Chem. 270: 2213-7. PMID: 7836452
8. Synaptischer Vesikelmembran-Fusionskomplex: Wirkung von Clostridien-Neurotoxinen auf den Zusammenbau.  |  Hayashi, T., et al. 1994. EMBO J. 13: 5051-61. PMID: 7957071
9. Eine Rolle für Synaptotagmin (p65) bei der regulierten Exozytose.  |  Elferink, LA., et al. 1993. Cell. 72: 153-9. PMID: 8422678
10. Die Spaltung von Vesikel-assoziiertem Membranprotein (VAMP)-2 und Cellubrevin auf GLUT4-haltigen Vesikeln hemmt die Translokation von GLUT4 in 3T3-L1-Adipozyten.  |  Tamori, Y., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 220: 740-5. PMID: 8607835
11. Syntaxin 4, VAMP2 und/oder VAMP3/Cellubrevin sind funktionelle Zielmembran- und Vesikel-SNAP-Rezeptoren für die Insulin-stimulierte GLUT4-Translokation in Adipozyten.  |  Olson, AL., et al. 1997. Mol Cell Biol. 17: 2425-35. PMID: 9111311
12. Strukturelle Organisation des synaptischen Exozytose-Kernkomplexes.  |  Lin, RC. and Scheller, RH. 1997. Neuron. 19: 1087-94. PMID: 9390521

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-VAMP-3 Antikörper (E-10) hat 5 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-VAMP-3 Antikörper (E-10) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

VAMP-3 Antikörper (E-10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: VAMP-3

Klon: E-10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM kappa light chain

Aminosäuren: 2-16

Ziel-Epitop: VAMP-3

Epitope Spezies: human

Reaktivität: VAMP-3

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 5 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für VAMP-3 Antikörper (E-10): P: Blocking Peptide

Der bevorzugte. VAMP-1/2/3 Antikörper ist VAMP-1/2/3 Antikörper (F-11): sc-133129.