VAMP-1/2 Antikörper (3H3117): sc-73249

Ursprünglich wurden Syntaxine als Docking-Proteine angesehen, aber sie wurden in letzter Zeit als Ankerproteine kategorisiert, die sich an die cytoplasmatischen Oberflächen von Zellmembranen anheften. Es wurde gezeigt, dass Syntaxine an verschiedene Proteine binden, die an der Exozytose beteiligt sind, einschließlich VAMPs (vesikulär assoziierte Membranproteine), NSF (N-Ethylmaleimid-sensitiver Faktor), SNAP 25 (synaptosomal assoziiertes Protein von 25 kDa), SNAPs (lösliche NSF-Anschlussproteine) und Synaptotagmin. VAMPs, auch als Synaptobrevine bezeichnet, einschließlich VAMP-1 und VAMP-2, und Synaptotagmin, ein Protein, das als Inhibitor der Exozytose fungieren kann, sind vesikuläre Proteine. SNAPs, einschließlich α- und γ-SNAP, sind cytoplasmatische Proteine, die an ein Membranrezeptorkomplex binden, der aus VAMP, SNAP 25 und Syntaxin besteht. SNAPs vermitteln die Membranbindung von NSF, die für Membranfusionsreaktionen essentiell ist. Ein zusätzliches Protein, das als Synaptophysin bezeichnet wird, kann die Exozytose durch Konkurrenz mit SNAP 25 und Syntaxinen um die Bindung an VAMP regulieren.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

VAMP-1/2 Antikörper (3H3117) Literaturhinweise:

1. Der variable C-Terminus von Cystein-String-Proteinen moduliert die Exozytose und Protein-Protein-Wechselwirkungen.  |  Boal, F., et al. 2004. Biochemistry. 43: 16212-23. PMID: 15610015
2. Identifizierung der Aminosäurereste, die TI-VAMP unempfindlich gegenüber Botulinum Neurotoxin B machen.  |  Sikorra, S., et al. 2006. J Mol Biol. 357: 574-82. PMID: 16430921
3. Unterschiedliche Expressionsmuster von zwei VAMP-Genen im Gehirn der Ratte.  |  Trimble, WS., et al. 1990. J Neurosci. 10: 1380-7. PMID: 2329380
4. Zwei Vesikel-assoziierte Membranprotein-Gene werden im zentralen Nervensystem der Ratte unterschiedlich exprimiert.  |  Elferink, LA., et al. 1989. J Biol Chem. 264: 11061-4. PMID: 2472388
5. Die Verstärkung der VAMP-katalytischen Aktivität des Botulinum-Neurotoxins Serotyp B führt nicht zu einer erhöhten Wirksamkeit in physiologischen Systemen.  |  Elliott, M., et al. 2017. PLoS One. 12: e0185628. PMID: 28982136
6. Die leichte Kette des Tetanustoxins spaltet eine Vesikel-assoziierte Membranprotein (VAMP)-Isoform 2 in den Zymogengranula der Bauchspeicheldrüse von Ratten und hemmt die Enzymsekretion.  |  Gaisano, HY., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 17062-6. PMID: 7516331
7. Vesikel-assoziiertes Membranprotein (VAMP)/Synaptobrevin-2 ist mit dichten sekretorischen Granula in neuroendokrinen PC12-Zellen assoziiert.  |  Papini, E., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 1332-6. PMID: 7836399
8. Die VAMP/Synaptobrevin-Isoformen 1 und 2 werden in nicht-neuronalen Geweben weit verbreitet und unterschiedlich exprimiert.  |  Rossetto, O., et al. 1996. J Cell Biol. 132: 167-79. PMID: 8567721
9. Die Vesikel-assoziierte Membranprotein-Proteinfamilie in den Azinuszellen der Bauchspeicheldrüse und der Ohrspeicheldrüse von Ratten.  |  Gaisano, HY., et al. 1996. Gastroenterology. 111: 1661-9. PMID: 8942747
10. Gewebespezifisches alternatives RNA-Spleißen von Vesikel-assoziiertem Membranprotein-1 (VAMP-1) der Ratte.  |  Mandic, R., et al. 1997. Gene. 199: 173-9. PMID: 9358054

Der bevorzugte. VAMP-2 Antikörper ist VAMP-2 Antikörper (3E5): sc-69706.