Date published: 2025-9-6

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Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC (CAS 94367-21-2)

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Alternative Namen:
Suc-LLVY-AMC, Proteasome substrate (fluorogenic), Calpain substrate (fluorogenic)
Anwendungen:
Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC ist ein fluorhaltiges Substrat
CAS Nummer:
94367-21-2
Reinheit:
≥97%
Molekulargewicht:
763.9
Summenformel:
C40H53N5O10
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC ist ein fluoreszierendes Peptidsubstrat, das häufig in der Biochemie und Molekularbiologie zur Bestimmung und Charakterisierung von Proteaseaktivität, insbesondere der Proteasomen, verwendet wird. Diese Proteine sind für die Abbau unerwünschter oder beschädigter Proteine durch Proteolyse verantwortlich. Dieses Substrat ist so konzipiert, dass es bei der Cleavage durch die anvisierte Protease ein fluoreszierendes Produkt freisetzt, was es Forschern ermöglicht, die Proteaseaktivität in Echtzeit mit hoher Empfindlichkeit zu überwachen. Die Verwendung solcher Substrate erleichtert die Untersuchung der Enzymkinetik und das Verständnis der Proteaseregulierung in verschiedenen zellulären Prozessen, einschließlich des Ubiquitin-Proteasom-Pfades, der für die Proteinhomöostase innerhalb der Zelle entscheidend ist. Durch die Bereitstellung einer quantifizierbaren Ausgabe hilft Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC bei der Identifizierung von Faktoren, die die Proteasefunktion beeinflussen, und bei der Charakterisierung der Spezifität und Effizienz von Proteasomenenzymen.


Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC (CAS 94367-21-2) Literaturhinweise

  1. Charakterisierung von Peptidylboronsäure-Inhibitoren von 20 S- und 26 S-Proteasomen von Säugetieren und deren Hemmung von Proteasomen in kultivierten Zellen.  |  Gardner, RC., et al. 2000. Biochem J. 346 Pt 2: 447-54. PMID: 10677365
  2. Wasser moduliert die Aktivität der chymotryptischen Enzyme des Stratum corneum und die Abschuppung.  |  Watkinson, A., et al. 2001. Arch Dermatol Res. 293: 470-6. PMID: 11758790
  3. Menschliches Thrombozyten-20S-Proteasom: Hemmung seiner Chymotrypsin-ähnlichen Aktivität und Identifizierung des Proteasom-Aktivators PA28. Ein vorläufiger Bericht.  |  Ostrowska, H., et al. 2003. Platelets. 14: 151-7. PMID: 12850839
  4. Identifizierung, Reinigung und Charakterisierung eines Proteinaktivators (PA28) des 20-S-Proteasoms (Macropain).  |  Ma, CP., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 10515-23. PMID: 1587832
  5. Ortsspezifischer Abbau des myelinbasischen Proteins durch das Proteasom.  |  Belogurov, AA., et al. 2009. Dokl Biochem Biophys. 425: 68-72. PMID: 19496324
  6. Wirkung des Substrats auf die Ca2(+)-Konzentration, die für die Aktivität der Ca2(+)-abhängigen Proteinasen mu- und m-Calpain erforderlich ist.  |  Barrett, MJ., et al. 1991. Life Sci. 48: 1659-69. PMID: 2016996
  7. Die Wechselwirkung zwischen Calpain-Aktivierung und TGF-β1 steigert die Kollagen-I-Synthese bei Lungenfibrose.  |  Li, FZ., et al. 2015. Biochim Biophys Acta. 1852: 1796-804. PMID: 26071646
  8. Die Protease Ti aus Escherichia coli benötigt ATP-Hydrolyse für den Proteinabbau, aber nicht für die Hydrolyse kleiner Peptide.  |  Woo, KM., et al. 1989. J Biol Chem. 264: 2088-91. PMID: 2644253
  9. Die erste Charakterisierung eines eubakteriellen Proteasoms: der 20S-Komplex von Rhodococcus.  |  Tamura, T., et al. 1995. Curr Biol. 5: 766-74. PMID: 7583123
  10. Beweise für das Vorhandensein von Chymotrypsin-ähnlicher Aktivität in menschlichen Spermien, die eine Rolle bei der Akrosom-Reaktion spielen.  |  Morales, P., et al. 1994. Mol Reprod Dev. 38: 222-30. PMID: 8080652
  11. Mechanistische Studien über die Inaktivierung des Proteasoms durch Lactacystin: eine zentrale Rolle für Clasto-Lactacystin-Beta-Lacton.  |  Dick, LR., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 7273-6. PMID: 8631740
  12. Kinetische Charakterisierung der chymotryptischen Aktivität des 20S-Proteasoms.  |  Stein, RL., et al. 1996. Biochemistry. 35: 3899-908. PMID: 8672420
  13. Die Phosphorylierung des Proteasom-Aktivators PA28 ist für die Proteasom-Aktivierung erforderlich.  |  Li, N., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 225: 855-60. PMID: 8780702
  14. Induktion des mitochondrialen Permeabilitätsübergangs als Mechanismus der Leberschädigung während der Cholestase: eine mögliche Rolle für mitochondriale Proteasen.  |  Gores, GJ., et al. 1998. Biochim Biophys Acta. 1366: 167-75. PMID: 9714791

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Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC, 5 mg

sc-471159
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