Streptavidin (CAS 9013-20-1)

Streptavidin ist ein tetrameres Protein, das aus dem Bakterium *Streptomyces avidinii* stammt. Es ist bekannt für seine außerordentlich starke Affinität zu Biotin, einem Vitamin, das für biochemische Anwendungen kovalent an verschiedene Biomoleküle gebunden werden kann. Diese Biotin-Streptavidin-Wechselwirkung, die eine der stärksten bekannten nicht-kovalenten Wechselwirkungen ist (mit einer Dissoziationskonstante von 10^-15 M), wird in einer Vielzahl von biochemischen Assays und Forschungsmethoden genutzt. Der Wirkmechanismus von Streptavidin beruht auf seiner Fähigkeit, biotinylierte Verbindungen wie Proteine, Nukleinsäuren und andere Moleküle zu binden, die dann mit verschiedenen Methoden isoliert, nachgewiesen oder quantifiziert werden können. Dies hat Streptavidin zu einem integralen Bestandteil von Technologien wie Western Blotting, ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) und molekularem Imaging gemacht, wo es zum Einfangen oder Sichtbarmachen von mit Biotin markierten Zielen verwendet wird. Darüber hinaus wird Streptavidin in der Nanotechnologie verwendet, um mit Biotin markierte Moleküle auf Oberflächen und bei der Konstruktion von nanoskaligen Baugruppen zu organisieren. Seine Anwendung erstreckt sich auch auf die Reinigung von Biomolekülen, bei der mit Streptavidin beschichtete Beads oder Säulen mit Biotin markierte Proteine oder Nukleinsäuren aus komplexen Proben einfangen und so einen hohen Grad an Reinigung und Rückgewinnung der Zielsubstanzen ermöglichen. Die Robustheit der Streptavidin-Biotin-Wechselwirkung macht sie nach wie vor zu einem unverzichtbaren Instrument in der Forschung, das viele Versuchspläne unterstützt, die eine präzise und starke Bindung zur Durchführung komplexer biochemischer Analysen erfordern.