Date published: 2025-9-7

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St3Gal-II Antikörper (34-K): sc-100856

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Datenblätter
  • St3Gal-II Antikörper 34-K ist ein Maus monoklonales IgG2a κ St3Gal-II Antikörper, verwendet in 2 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 100 µg/ml
  • gezogen gegen rekombinantes St3Gal-II aus der Spezies human
  • Empfohlen für die Detektion von St3Gal-II aus der Spezies human per WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA
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Der St3Gal-II-Antikörper (34-K) ist ein monoklonaler Maus IgG2a κ St3Gal-II-Antikörper (auch als St3Gal-II-Antikörper bezeichnet), der das St3Gal-II-Protein menschlichen Ursprungs mittels WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA nachweist. Der St3Gal-II-Antikörper (34-K) ist als nicht konjugierter Anti-St3Gal-II-Antikörper erhältlich. Zelltyp-spezifische Expression einzigartiger Kohlenhydratstrukturen auf Zelloberflächenglykoproteinen und Glykolipiden liefert Informationen, die für Zell-Zell-Interaktionen in entwickelnden und erwachsenen Organismen relevant sind. Sialyltransferasen tragen durch ihre Anbindung von Sialinsäure an verschiedene terminale Positionen auf Glykolipid- und Glykoprotein-(N-verknüpften und O-verknüpften) Kohlenhydratgruppen zur Vielfalt der Kohlenhydratstrukturen bei. St3Gal-II (St3-Beta-Galactosid-Alpha-2,3-Sialyltransferase 2), auch bekannt als SIAT4B, Gal-NAc6S, ST3GAL2 oder ST3GalA.2, ist ein Mitglied der Glycosyltransferase 29-Familie von Proteinen. St3Gal-II wird hauptsächlich im Herzen und Skelettmuskel exprimiert und existiert als einzelpassendes Membranprotein, das sich im Golgi-Apparat lokalisiert. Neben Vorwärts-Sialylierungsreaktionen (der Transfer von NeuAc von CMP-NeuAc auf galaktosehaltige Substrate) katalysiert St3Gal-II auch reversible Sialylierungsreaktionen (der Transfer von NeuAc von sialylierten Spendern zu CMP (Cytidin 5'-Monophosphat)). Diese umgekehrte Reaktion stellt neu synthetisiertes CMP-NeuAc bereit, das dann für den Transfer an einen anderen Akzeptor verfügbar ist.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

St3Gal-II Antikörper (34-K) Literaturhinweise:

  1. Genomische Struktur, Expression und transkriptionelle Regulierung des menschlichen Gal beta 1,3 GalNAc alpha 2,3-Sialyltransferase-Gens.  |  Taniguchi, A., et al. 2003. Biochem Biophys Res Commun. 300: 570-6. PMID: 12504121
  2. Die menschliche alpha2,3-Sialyltransferase (ST3Gal II) ist eine stadienspezifische embryonale Antigen-4-Synthase.  |  Saito, S., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 26474-9. PMID: 12716912
  3. Konstruktion von hochglykosylierten Glykopeptiden vom Mucin-Typ auf der Grundlage von mikrowellenunterstützten Festphasensynthesen und enzymatischen Modifikationen.  |  Matsushita, T., et al. 2006. J Org Chem. 71: 3051-63. PMID: 16599599
  4. Die Evolution der Galaktose-alpha2,3-Sialyltransferase: Ciona intestinalis ST3GAL I/II und Takifugu rubripes ST3GAL II sialylieren Galbeta1,3GalNAc-Strukturen auf Glykoproteinen, aber nicht auf Glykolipiden.  |  Lehmann, F., et al. 2008. Glycoconj J. 25: 323-34. PMID: 17973185
  5. Reversible Sialylierung: Synthese von Cytidin-5'-monophospho-N-acetylneuraminsäure aus Cytidin-5'-monophosphat mit alpha2,3-Sialyl-O-Glykan-, Glykolipid- und Makromolekül-Donoren ergibt verschiedene sialylierte Produkte.  |  Chandrasekaran, EV., et al. 2008. Biochemistry. 47: 320-30. PMID: 18067323
  6. Kritische Rolle der evolutionär konservierten Glykosylierung an Asn211 beim intrazellulären Transport und der Aktivität der Sialyltransferase ST3Gal-II.  |  Ruggiero, FM., et al. 2015. Biochem J. 469: 83-95. PMID: 25916169
  7. Mäuse, denen die Sialyltransferase ST3Gal-II fehlt, entwickeln spät einsetzende Fettleibigkeit und Insulinresistenz.  |  Lopez, PH., et al. 2017. Glycobiology. 27: 129-139. PMID: 27683310
  8. Chemoenzymatische Synthese von Gangliosid-Glykanen im Gehirn mit einem Multienzym-Ein-Topf-Verfahren (OPME) mit humanem ST3GAL II, exprimiert in E. coli.  |  Yang, X., et al. 2022. ChemCatChem. 14: PMID: 35784007
  9. Die Gene ST3Gal II und ST6GalNAc IV erhöhen die durch Humanserum vermittelte Zytotoxizität gegenüber xenogenen Zellen.  |  Choi, H., et al. 2024. Xenotransplantation. 31: exen12855. PMID: 38602029
  10. Drei Gene, die für menschliche beta-Galaktosid-alpha-2,3-Sialyltransferasen kodieren. Strukturanalyse und chromosomale Kartierungsstudien.  |  Chang, ML., et al. 1995. Glycobiology. 5: 319-25. PMID: 7655169
  11. Molekulare Klonierung und Expression der menschlichen Gal beta 1,3GalNAc alpha 2,3-Sialytransferase (hST3Gal II).  |  Kim, YJ., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 228: 324-7. PMID: 8920913
  12. Klonierung und Expression der cDNA für eine menschliche Gal(beta1-3)GalNAc-alpha2,3-Sialyltransferase aus der CEM-T-Zelllinie.  |  Giordanengo, V., et al. 1997. Eur J Biochem. 247: 558-66. PMID: 9266697

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St3Gal-II Antikörper (34-K)

sc-100856
100 µg/ml
$333.00