Superoxide Dismutase 1/SOD1 Antikörper (B-1): sc-271014

Die Superoxiddismutase 1/SOD1-Antikörper (B-1) ist ein IgM-muriner Antikörper (auch als SOD-1-Antikörper bezeichnet), der SOD-1 von menschlicher, muriner und Rattenherkunft mittels WB, IP, IF und ELISA nachweist. Der Superoxiddismutase 1/SOD1-Antikörper (B-1) ist als nicht konjugierte Form des Anti-SOD-1-Antikörpers erhältlich. Die Cu-Zn-Superoxiddismutase-1 (SOD-1) ist ein gut charakterisierter zytosolischer Sauerstofffreier Radikalfänger, der zur Potenzierung seiner enzymatischen Aktivität Kupfer- und Zinkbindungen benötigt. Enzymatisch fördert SOD-1 die Dismutation von Sauerstoffradikalen zu Wasserstoffperoxid und katalysiert auch pro-oxidative Reaktionen, die die Peroxidase-Aktivität und die Hydroxylradikalgenerierung beinhalten. SOD-1 wird ubiquitär in somatischen Zellen exprimiert und funktioniert als Homodimer. Defekte im Gen, das SOD-1 codiert, wurden in Bezug auf die Progression neurologischer Erkrankungen, einschließlich der amyotrophen Lateralsklerose (ALS), einer neurodegenerativen Erkrankung, die durch den Verlust von spinalen Motorneuronen gekennzeichnet ist, des Down-Syndroms und der Alzheimer-Krankheit, impliziert. Bei der familiären ALS dominieren mehrere Mutationen in SOD-1, die zu einem Verlust der Zinkbindung, einem Verlust der SOD-1-Säuberungsaktivität und einem Anstieg der Neurotoxizität und der Motorneuronen-Tod korrelieren.

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Superoxide Dismutase 1/SOD1 Antikörper (B-1) Literaturhinweise:

1. Verhinderung der Beeinträchtigung der zerebralen Blutfluss-Autoregulation während des akuten Stadiums einer Subarachnoidalblutung durch Gentransfer von Cu/Zn SOD-1 in die Hirngefäße.  |  Shin, HK., et al. 2003. J Cereb Blood Flow Metab. 23: 111-20. PMID: 12500096
2. Reinigung und teilweise Charakterisierung einer genetisch definierten Superoxiddismutase (SOD-1), die mit Maischloroplasten assoziiert ist.  |  Baum, JA., et al. 1983. Plant Physiol. 73: 31-5. PMID: 16663180
3. SOD-Isoformen spielen keine Rolle für die Lebensdauer bei ad libitum oder diätetisch eingeschränkten Bedingungen, aber die mutative Inaktivierung von SOD-1 reduziert die Lebensverlängerung durch Kälte.  |  Yen, K., et al. 2009. Mech Ageing Dev. 130: 173-8. PMID: 19059428
4. Unterschiedliche Beeinträchtigung der Motoneuronen und axonale Regeneration bei sporadischer und familiärer amyotropher Lateralsklerose mit SOD-1-Mutationen: Erkenntnisse aus der Neurophysiologie.  |  Bocci, T., et al. 2011. Int J Mol Sci. 12: 9203-15. PMID: 22272128
5. Eine neue Mutation von SOD-1 (Gly 108 Val) bei familiärer amyotropher Lateralsklerose.  |  Orrell, RW., et al. 1997. Eur J Neurol. 4: 48-51. PMID: 24283821
6. Architektur und Anatomie des chromosomalen Locus im menschlichen Chromosom 21, der für die Cu/Zn-Superoxiddismutase kodiert.  |  Levanon, D., et al. 1985. EMBO J. 4: 77-84. PMID: 3160582
7. cDNA und abgeleitete Aminosäuresequenz der Cu-Zn-Superoxiddismutase der Maus.  |  Bewley, GC. 1988. Nucleic Acids Res. 16: 2728. PMID: 3362683
8. Eine neue SOD-Mutante und ALS.  |  Orrell, R., et al. 1995. Nature. 374: 504-5. PMID: 7700376
9. ALS, SOD und Peroxynitrit.  |  Beckman, JS., et al. 1993. Nature. 364: 584. PMID: 8350919
10. Mutationen in allen fünf Exons von SOD-1 können ALS verursachen.  |  Shaw, CE., et al. 1998. Ann Neurol. 43: 390-4. PMID: 9506558
11. Erneute Untersuchung des Mechanismus von Hydroxylradikal-Addukten, die bei der Reaktion zwischen familiärer amyotropher Lateralsklerose-assoziierten Cu,Zn-Superoxiddismutase-Mutanten und H2O2 entstehen.  |  Singh, RJ., et al. 1998. Proc Natl Acad Sci U S A. 95: 6675-80. PMID: 9618471
12. Aggregation und Motoneuron-Toxizität einer ALS-assoziierten SOD1-Mutante unabhängig von Wildtyp-SOD1.  |  Bruijn, LI., et al. 1998. Science. 281: 1851-4. PMID: 9743498

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-Superoxide Dismutase 1/SOD1 Antikörper (B-1) hat 65 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-Superoxide Dismutase 1/SOD1 Antikörper (B-1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

Superoxide Dismutase 1/SOD1 Antikörper (B-1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: SOD1

Klon: B-1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM

Aminosäuren: 130-146

Ziel-Epitop: SOD-1

Epitope Spezies: human

Reaktivität: SOD-1

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: equine, bovine and porcine

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 65 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für Superoxide Dismutase 1/SOD1 Antikörper (B-1): P: Blocking Peptide