Es gibt zwei Familien von mammaillären lectin-ähnlichen Adhäsionsmolekülen, die Selectine und die Sialoadhesine, die glykokonjugierte Liganden in einer sialinsäureabhängigen Weise binden. Die sialinsäurebindenden Immunoglobulinsuperfamilien-Lektine, die als Siglecs oder Sialoadhesine bezeichnet werden, sind Immunoglobulinsuperfamilienmitglieder, die sialylierte Liganden erkennen. Die häufigsten Sialinsäuren der mammaillären Zellen sind N-Acetylneuraminsäure (Neu5Ac) und N-Glycolylneuraminsäure (Neu5Gc). Das menschliche Siglec-1-Gen befindet sich auf Chromosom 20p13 und kodiert ein 1.709 Aminosäureprotein, das auch als CD169 bekannt ist. Alternatives Splicing des Siglec-1-Gens erzeugt eine Variante, die eine Typ-I-Transmembranprotein-Isoform codiert, die löslich anstelle von membrangebunden ist. Studien haben gezeigt, dass das menschliche Siglec-1 eine höhere Affinität für Neu5Ac als für Neu5Gc aufweist. Siglec-1 ist ein sialinsäurebindender Rezeptor, der in hämopoetischen Zellen exprimiert wird. Es vermittelt lokale Zell-Zell-Interaktionen in lymphatischen Geweben und kann an Kontaktstellen von Makrophagen mit anderen Makrophagen, Sinus-Linienzellen und Retikulumzellen nachgewiesen werden.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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