Sandoz 58-035 (CAS 78934-83-5)

Sandoz 58-035 (CAS 78934-83-5) Literaturhinweise

1. Transport von Cholesterin aus der Plasmamembran und die Funktion des Niemann-Pick-C1-Proteins.  |  Wiegand, V., et al. 2003. FASEB J. 17: 782-4. PMID: 12594172
2. Rolle des Cholesterinester-Wegs bei der Kontrolle des Zellzyklus in menschlichen glatten Aortenmuskelzellen.  |  Batetta, B., et al. 2003. FASEB J. 17: 746-8. PMID: 12594184
3. Acyl-Coenzym A:Cholesterin-Acyltransferase fördert die durch oxidiertes LDL/Oxysterol ausgelöste Apoptose in Makrophagen.  |  Freeman, NE., et al. 2005. J Lipid Res. 46: 1933-43. PMID: 15995174
4. Veränderungen der Lipidtröpfchen in proliferierenden und ruhenden 3T3-Fibroblasten.  |  Diaz, G., et al. 2008. Histochem Cell Biol. 129: 611-21. PMID: 18297300
5. Luminol-Elektrochemilumineszenz für die Analyse von aktivem Cholesterin an der Plasmamembran in einzelnen Säugetierzellen.  |  Ma, G., et al. 2013. Anal Chem. 85: 3912-7. PMID: 23527944
6. Synthese, biologische Bewertung und molekulare Docking-Studien von Xanthonsulfonamiden als ACAT-Inhibitoren.  |  Li, X., et al. 2015. Chem Biol Drug Des. 85: 394-403. PMID: 25146964
7. Der Angriff auf die zelluläre Squalen-Synthase, ein Enzym, das für die Cholesterinbiosynthese unerlässlich ist, stellt eine potenzielle antivirale Strategie gegen das Hepatitis-C-Virus dar.  |  Saito, K., et al. 2015. J Virol. 89: 2220-32. PMID: 25473062
8. Die Messung des durch High-Density-Lipoproteine vermittelten Cholesterin-Effluxes aus Makrophagenzellen mittels Flüssigchromatographie-Tandem-Massenspektrometrie.  |  Wang, M., et al. 2014. Cell Physiol Biochem. 34: 1901-11. PMID: 25503882
9. Die Veresterung von Cholesterin spielt eine wichtige Rolle bei der Bestimmung der Aktivität von Low-Density-Lipoprotein-Rezeptoren in primären Monolayerkulturen von Rattenhepatozyten.  |  Salter, AM., et al. 1989. Biochem J. 263: 255-60. PMID: 2604696
10. Cholesterinester-Zyklus in kultivierten Hepatomazellen.  |  Glick, JM., et al. 1987. Atherosclerosis. 64: 223-30. PMID: 3606720
11. Die Hemmung der Acyl-Coenzym-A:Cholesterin-Acyl-Transferase in J774-Makrophagen verstärkt die Herabregulierung des Low-Density-Lipoprotein-Rezeptors und der 3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-Coenzym-A-Reduktase und verhindert die durch Low-Density-Lipoprotein induzierte Cholesterin-Akkumulation.  |  Tabas, I., et al. 1986. J Biol Chem. 261: 3147-55. PMID: 3949765
12. Selektive Hemmung von Acyl-Coenzym A:Cholesterin-Acyltransferase durch Verbindung 58-035.  |  Ross, AC., et al. 1984. J Biol Chem. 259: 815-9. PMID: 6693397
13. Zelltoxizität durch Hemmung der Acyl-Coenzym-A:Cholesterin-Acyltransferase und Akkumulation von unverestertem Cholesterin.  |  Warner, GJ., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 5772-8. PMID: 7890706
14. Beweise für eine fehlende Regulierung des Aufbaus und der Sekretion von Apolipoprotein B-haltigem Lipoprotein aus HepG2-Zellen durch Cholesterinester.  |  Wu, X., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 12375-82. PMID: 8163541
15. Die Regulierung der Aktivitäten von Low-Density-Lipoprotein-Rezeptor und 3-Hydroxy-3-Methyl-Glutaryl-CoA-Reduktase sind in Niemann-Pick-Fibroblasten vom Typ C und Typ D unterschiedlich beeinflusst.  |  Sidhu, HS., et al. 1993. Biochem Cell Biol. 71: 467-74. PMID: 8192899
16. Neues Modell zur Untersuchung der Cholesterinaufnahme im menschlichen Darm in vitro.  |  Sviridov, DD., et al. 1993. J Lipid Res. 34: 331-9. PMID: 8429265
17. Interleukin 1 stimuliert die Cholesterinveresterung und die Cholesterinablagerung in J774-Monozyten-Makrophagen.  |  Mazière, C., et al. 1996. Biochim Biophys Acta. 1300: 30-4. PMID: 8608158