S-100A13 Antikörper (63-Y): sc-100935

Der S-100A13-Antikörper (63-Y) ist ein monoklonaler Maus IgG2a κ S-100A13-Antikörper (auch als S100-Kalziumbindungsprotein A13-Antikörper, EF-Hand-Typ Helix-Loop-Helix-Struktur-Domänen-enthaltender, Kalzium (Ca2+)-bindender Protein-Antikörper, Damage-associated molecular patterns (DAMPs)-bezogener Antikörper oder nichtinfektiöser Entzündungsreaktionsprotein-spezifischer Antikörper bezeichnet), der das S-100A13-Protein menschlichen Ursprungs mittels WB, IP, IF und ELISA detektiert. Der S-100A13-Antikörper (63-Y) ist als nicht konjugierter Anti-S-100A13-Antikörper erhältlich. Die S-100-Protein-Familie besteht aus einer Gruppe von Kalzium-bindenden Proteinen, die zell- und gewebsspezifische Expression aufweisen. Die Expression ihrer Mitglieder unterscheidet sich in verschiedenen pathologischen Zuständen. Die extrazellulären Funktionen der S-100-Familie können die Fähigkeit zur Steigerung der Neuritenausbreitung, die Beteiligung an Entzündungsreaktionen und die Motilität von Tumorzellen umfassen. S-100A13 ist ein 98 Aminosäure-Protein mit zwei EF-Hand-Kalziumbindungsdomänen. Hohe S-100A13-mRNA-Spiegel sind in Skelettmuskel, Herz, Niere, Eierstock, kleinem Darm und Bauchspeicheldrüse vorhanden. S-100A13 transloziert in Reaktion auf erhöhte intrazelluläre Kalziumspiegel, die durch Angiotensin II induziert werden. S-100A13 kolokalisiert mit S-100A1 auf dem menschlichen Chromosom 1q21, dem Ort, an dem die meisten S-100-Proteine konzentriert sind.

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S-100A13 Antikörper (63-Y) Literaturhinweise:

1. Drei verschiedene antiallergische Medikamente, Amlexanox, Cromolyn und Tranilast, binden an S100A12 und S100A13 der S100-Proteinfamilie.  |  Shishibori, T., et al. 1999. Biochem J. 338 (Pt 3): 583-9. PMID: 10051426
2. S100A13 und S100A6 weisen unterschiedliche Translokationswege in Endothelzellen auf.  |  Hsieh, HL., et al. 2002. J Cell Sci. 115: 3149-58. PMID: 12118070
3. Unterschiedliche Expression von S100-Proteinen im sich entwickelnden menschlichen Hippocampus und temporalen Kortex.  |  Chan, WY., et al. 2003. Microsc Res Tech. 60: 600-13. PMID: 12645008
4. Die Verlagerung des S100-Proteins als Reaktion auf extrazelluläres S100 wird durch den Rezeptor für fortgeschrittene Glykierungsendprodukte in menschlichen Endothelzellen vermittelt.  |  Hsieh, HL., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 316: 949-59. PMID: 15033494
5. Machbarkeitsstudie zur Messung ausgewählter Proteine in bösartigem Melanomgewebe durch SRM-Quantifizierung.  |  Welinder, C., et al. 2014. J Proteome Res. 13: 1315-26. PMID: 24490776
6. Mikrovaskuläre Dichte, lymphovaskuläre Dichte und lymphovaskuläre Invasion beim primären kutanen Melanom – Korrelation mit histopathologischen Prognostikern und BRAF-Status.  |  Aung, PP., et al. 2015. Hum Pathol. 46: 304-12. PMID: 25537974
7. Synovialflüssigkeiten, die aus autologen Chondrozytenimplantaten gewonnen wurden, weisen unterschiedliche proteomische Responder- und Non-Responder-Profile auf.  |  Hulme, CH., et al. 2017. Arthritis Res Ther. 19: 150. PMID: 28666451
8. Identifizierung von potenziellen Biomarkern in der Gelenkflüssigkeit zur Vorhersage des Patientenergebnisses nach Mikrofrakturierung oder Osteotomie.  |  Hulme, CH., et al. 2021. Am J Sports Med. 49: 1512-1523. PMID: 33787363
9. Endometriales Proteomprofil von Patientinnen mit wiederholtem Implantationsversagen.  |  Yang, J., et al. 2023. Front Endocrinol (Lausanne). 14: 1144393. PMID: 37583433
10. Die differentielle miRNA- und Proteinexpression zeigt, dass miR-1285, seine Ziele TGM2 und CDH-1 sowie CD166 und S100A13 potenzielle neue Biomarker bei Patienten mit Diabetes mellitus und Pankreas-Adenokarzinom sind.  |  Kolokotronis, T., et al. 2024. Cancers (Basel). 16: PMID: 39123454
11. Charakterisierung der menschlichen und Maus-cDNAs, die für S100A13, ein neues Mitglied der S100-Proteinfamilie, kodieren.  |  Wicki, R., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 227: 594-9. PMID: 8878558
12. S100A13 ist an der Regulierung der Freisetzung von Fibroblasten-Wachstumsfaktor-1 und p40-Synaptotagmin-1 in vitro beteiligt.  |  Mouta Carreira, C., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 22224-31. PMID: 9712836

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

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Primärantikörper wie Anti-S-100A13 Antikörper (63-Y) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

S-100A13 Antikörper (63-Y) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: S100 protein A13 (S100A13)

Klon: 63-Y

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a kappa light chain

Aminosäuren: 1-99

Ziel-Epitop: S-100A13

Epitope Spezies: human

Reaktivität: S-100A13

Speziesreaktivität: human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 100 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 1 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für S-100A13 Antikörper (63-Y): N/A