Date published: 2025-9-9

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PTP-PEST Antikörper (AG25): sc-65229

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Datenblätter
  • PTP-PEST Antikörper (AG25) ist ein Maus monoklonales IgG1 κ, verwendet in 1 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 200 µg/ml
  • gegen gereinigtes Vollängen-PTP-PEST
  • Empfohlen für die Detektion von PTP-PEST aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP und ELISA
  • m-IgG Fc BP-HRP und 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRP sind die bevorzugten sekundären Nachweisreagenzien für PTP-PEST Antikörper (AG25) for WB applications.. Diese Reagenzien werden jetzt in Bündeln mit PTP-PEST Antikörper (AG25) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).

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Protein-Tyrosin-Phosphatasen (PTPs) und Protein-Tyrosin-Kinasen (PTKs) spielen eine allgegenwärtige Rolle bei der Regulierung von tyrosin-phosphorylierungsvermittelten Signalwegen. Tyrosin-phosphorylierte Proteine können durch die Aktion von PTPs dephosphoryliert werden, die wahrscheinlich eine regulatorische Rolle bei der Kontrolle des Zellwachstums und der Differenzierung spielen. Das Gen, das das menschliche PTP-PEST kodiert, befindet sich auf Chromosom 7q11.23 und kodiert ein 780 Aminosäure langes zytosolisches nicht-Rezeptor-Protein. PTP-PEST wird reichlich in einer Vielzahl von hämatopoetischen Zelltypen, einschließlich B-Zellen und T-Zellen, exprimiert. PTP-PEST kann konstitutiv mit mehreren Signalmolekülen, einschließlich Shc, Paxillin, Csk und Cas, assoziieren. Darüber hinaus kann PTP-PEST die Dephosphorylierung von Shc, Pyk2, Fak und Cas induzieren und den Ras-Pfad inaktivieren. Die Dephosphorylierung von c-Abl durch PTP-PEST stellt ein neues Mechanismus dar, mit dem die c-Abl-Aktivität reguliert wird. PTP-PEST kann auch die Zytoskelettorganisation beeinflussen, indem es den Abbau von Fokusadhesionsstellen fördert, die für die Zellmigration erforderlich sind, und durch die Regulation der prolin-, serin- und threonin-phosphatase-interagierenden Protein (PSTPIP)-vermittelten Spaltfurchenbildung oder -auflösung während der normalen Zellteilung.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

PTP-PEST Antikörper (AG25) Literaturhinweise:

  1. PTP-PEST steuert die Motilität durch Regulierung von Rac1.  |  Sastry, SK., et al. 2002. J Cell Sci. 115: 4305-16. PMID: 12376562
  2. Protein-Tyrosin-Phosphatase-PEST (PTP-PEST) reguliert mastzellaktivierende Signale auf PTP-Aktivitäts-abhängige und -unabhängige Weise.  |  Motohashi, S., et al. 2014. Cell Immunol. 289: 128-34. PMID: 24791697
  3. PTP-PEST steuert die EphA3-Aktivierung und die Ephrin-induzierte Umgestaltung des Zytoskeletts.  |  Mansour, M., et al. 2016. J Cell Sci. 129: 277-89. PMID: 26644181
  4. ACTH moduliert die Aktivität von PTP-PEST und fördert dessen Interaktion mit Paxillin.  |  Gorostizaga, AB., et al. 2016. J Cell Biochem. 117: 2170-81. PMID: 27061092
  5. PTPN12/PTP-PEST reguliert die phosphorylierungsabhängige Ubiquitinierung und Stabilität von fokalen Adhäsionssubstraten in invasiven Glioblastomzellen.  |  Chen, Z., et al. 2018. Cancer Res. 78: 3809-3822. PMID: 29743287
  6. Die Protein-Tyrosin-Phosphatase PTP-PEST (PTPN12) als Ziel für therapeutische Interventionen bei akutem Myokardinfarkt.  |  Yang, CF., et al. 2020. Cardiovasc Res. 116: 1032-1046. PMID: 31228185
  7. Die Protein-Tyrosin-Phosphatase PTP-PEST vermittelt die durch Hypoxie induzierte endotheliale Autophagie und Angiogenese über die AMPK-Aktivierung.  |  Chandel, S., et al. 2021. J Cell Sci. 134: PMID: 33323505
  8. PTP-PEST-regulierte membranöse/zytoplasmatische Translokation von p120ctn bei Lungenkrebs-Resistenz gegen Tyrosinkinase-Inhibitoren.  |  Liu, WW., et al. 2022. Appl Immunohistochem Mol Morphol. 30: 215-224. PMID: 35030104
  9. Die Phosphorylierung/Dephosphorylierung von PTP-PEST an Serin 39 ist für die Zellmigration von entscheidender Bedeutung.  |  Honda, R., et al. 2023. J Biochem. 173: 73-84. PMID: 36250939
  10. In-silico-Identifizierung von Tyr232 in AMPKα2 als Dephosphorylierungsstelle für die Protein-Tyrosin-Phosphatase PTP-PEST.  |  Manikandan, A., et al. 2023. Proteins. 91: 831-846. PMID: 36645312

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ProduktKatalog #EINHEITPreisANZAHLFavoriten

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