PtdIns-(4,5)-P2-fluorescein (ammonium salt)

PtdIns-(4,5)-P2-Fluorescein (Ammoniumsalz) ist ein Phosphatidylinositol-Derivat mit einem Fluorescein-Tag, der fluoreszenzbasierte Studien erleichtert. Dieses markierte Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP2)-Molekül wurde in der Zellbiologie ausgiebig zur Untersuchung von Phosphoinositid-Signalwegen und Protein-Lipid-Interaktionen eingesetzt. Mithilfe der Fluorescein-Markierung können Forscher die intrazelluläre Lokalisierung des Moleküls verfolgen und so Erkenntnisse darüber gewinnen, wie PIP2 verschiedene zelluläre Prozesse reguliert, darunter die Dynamik des Zytoskeletts, den Membranverkehr und die Funktion von Ionenkanälen. In jüngsten Studien wurde die Rolle von PIP2 bei der Modulation von Ionenkanälen wie spannungsgesteuerten Kaliumkanälen und TRP-Kanälen (Transient Receptor Potential) erforscht. Die Fluoreszenzmarkierung ermöglicht eine präzise Visualisierung von PIP2 an der Plasmamembran und bietet die Möglichkeit, die Konzentrationsänderungen während der Signaltransduktion in Echtzeit zu quantifizieren. Darüber hinaus ist PtdIns-(4,5)-P2-Fluorescein von entscheidender Bedeutung für die Analyse von Lipid-Protein-Interaktionen, die die Reorganisation des Aktin-Zytoskeletts regulieren. Es hat dazu beigetragen, die Interaktion von Proteinen wie Phospholipase C und Proteinkinase C mit PIP2 während der Signaltransduktion zu beschreiben und so die molekulare Grundlage der zellulären Reaktionen zu erhellen. Dieses fluoreszenzmarkierte Derivat ist daher für das Verständnis der komplizierten Signalnetzwerke, die die Zellphysiologie steuern, unverzichtbar geworden.