Date published: 2025-9-7

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PRX VI Antikörper (A-11): sc-393024

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Datenblätter
  • PRX VI Antikörper (A-11) ist ein Maus monoklonales IgG2a κ, verwendet in 1 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 200 µg/ml
  • gezogen gegen die Aminosäuresequenz 1-224 entsprechend dem Volllängeprotein PRX VI aus der Spezies human
  • Empfohlen für die Detektion von PRX VI aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP, IF und ELISA
  • m-IgG Fc BP-HRP, 2a BP-HRP">m-IgG2a BP-HRP und m-IgGκ BP-HRP sind die bevorzugten sekundären Nachweisreagenzien für PRX VI Antikörper (A-11) für WB-Anwendungen. Diese Reagenzien werden jetzt in Bündeln mit PRX VI Antikörper (A-11) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).

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Die Peroxiredoxin (PRX)-Familie besteht aus sechs antioxidativen Proteinen, PRX I, II, III, IV, V und VI, die Zellen vor reaktiven Sauerstoffspezies (ROS) schützen, indem sie die metallkatalysierte Oxidation von Enzymen verhindern. Die PRX-Proteine nutzen hauptsächlich Thioredoxin als Elektronendonator für die Antioxidationsreaktion, obwohl sie in Bezug auf das Hydroperoxid-Substrat ziemlich promiskuitiv sind. Neben dem Schutz vor ROS sind Peroxiredoxine auch an Zellproliferation, Differenzierung und Genexpression beteiligt. PRX I, II, IV und VI zeigen eine diffuse zytoplasmatische Lokalisation, während PRX III und V eine deutliche mitochondriale Lokalisation aufweisen. Das humane PRX I-Gen kodiert ein Protein, das in mehreren Geweben, einschließlich Leber, Niere, Hoden, Lunge und Nervensystem, exprimiert wird. PRX II wird in Hoden exprimiert, während PRX III in der Lunge exprimiert wird. PRX I, II und III sind in Brustkrebs überexprimiert und können an dessen Entwicklung oder Progression beteiligt sein. Erhöhte Proteinlevel von PRX I und II bei Alzheimer-Krankheit (AD) und Down-Syndrom (DS) deuten auf die Beteiligung von PRX I und II an deren Pathogenese hin. Das humane PRX IV-Gen wird in vielen Geweben reichlich exprimiert. PRX IV existiert als Vorstufenprotein, das nur in Hoden nachgewiesen wird, und als verarbeitete, sekretierte Form. PRX V existiert ebenfalls in zwei Formen, die als lange und kurze Form bezeichnet werden. Wie PRX IV wird die lange Form von PRX V hoch in Hoden exprimiert. Die kurze Form von PRX V wird weiter verbreitet exprimiert, mit hoher Expression in Leber, Niere, Herz und Lunge. PRX VI, ein 1-Cys-Peroxiredoxin (auch bekannt als Antioxidationsprotein 2 oder AOP2), wird in den meisten Geweben hoch exprimiert, insbesondere in epithelialen Zellen. Lokalisiert im Zellzytoplasma funktioniert PRX VI unabhängig von anderen Peroxiredoxinen und Antioxidationsproteinen, spezialisiert auf antioxidativen Schutz, Lungenphospholipidmetabolismus und Schutz von Keratinozyten vor Zelltod durch reaktive Sauerstoffspezies.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

PRX VI Antikörper (A-11) Literaturhinweise:

  1. Oxidierte Formen von Peroxiredoxinen und DJ-1 auf zweidimensionalen Gelen nahmen als Reaktion auf subletale Paraquat-Konzentrationen zu.  |  Mitsumoto, A., et al. 2001. Free Radic Res. 35: 301-10. PMID: 11697128
  2. Rekombinantes menschliches Peroxiredoxin VI: Herstellung und schützende Eigenschaften in vitro.  |  Merkulova, MI., et al. 2002. Biochemistry (Mosc). 67: 1235-9. PMID: 12495419
  3. Rolle der PLA2-unabhängigen Peroxiredoxin-VI-Aktivität für das Überleben von immortalisierten Fibroblasten, die zytotoxischem oxidativem Stress ausgesetzt sind.  |  Salmon, M., et al. 2004. FEBS Lett. 557: 26-32. PMID: 14741336
  4. Peroxiredoxine, eine neue Proteinfamilie bei Lungenkrebs.  |  Lehtonen, ST., et al. 2004. Int J Cancer. 111: 514-21. PMID: 15239128
  5. Peroxiredoxine in der Lunge mit Schwerpunkt auf Peroxiredoxin VI.  |  Schremmer, B., et al. 2007. Subcell Biochem. 44: 317-44. PMID: 18084901
  6. Nitrosativer Stress führt zu Protein-Glutathiolierung, erhöhter S-Nitrosierung und Hochregulierung von Peroxiredoxinen im Herzen.  |  Reinartz, M., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 17440-9. PMID: 18426799
  7. Hydroxyharnstoff-induzierte Expression von Glutathionperoxidase 1 in roten Blutkörperchen von Personen mit Sichelzellenanämie.  |  Cho, CS., et al. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1-11. PMID: 19951064
  8. Autoantikörper als potenzielle Biomarker für die Früherkennung von Plattenepithelkarzinomen der Speiseröhre.  |  Xu, YW., et al. 2014. Am J Gastroenterol. 109: 36-45. PMID: 24296751
  9. Die Oxidation von Peroxiredoxin VI im Liquor korreliert mit dem Ergebnis einer traumatischen Hirnverletzung.  |  Manevich, Y., et al. 2014. Free Radic Biol Med. 72: 210-21. PMID: 24726861
  10. Autoantikörpersignaturen in Kombination mit dem Epstein-Barr-Virus-Capsid-Antigen-IgA als Biomarker-Panel für die Erkennung von Nasopharynxkarzinomen.  |  Peng, YH., et al. 2015. Cancer Prev Res (Phila). 8: 729-36. PMID: 25990085

Bestellinformation

ProduktKatalog #EINHEITPreisANZAHLFavoriten

PRX VI Antikörper (A-11)

sc-393024
200 µg/ml
$316.00

PRX VI (A-11): m-IgG Fc BP-HRP Bundle

sc-538119
200 µg Ab; 10 µg BP
$354.00

PRX VI (A-11): m-IgGκ BP-HRP Bundle

sc-535674
200 µg Ab; 40 µg BP
$354.00

PRX VI (A-11): m-IgG2a BP-HRP Bundle

sc-548208
200 µg Ab; 10 µg BP
$354.00

I am using the LiCor/Odyssey system. Which secondary antibody do you recommend using with PRX VI (A-11): sc-393024?

Gefragt von: Professor Griffin
We recommend using one of our our exclusive Mouse IgG Binding Proteins conjugated to CFL 680 or CFL 790. They are suitable for use with Near-Infrared (NIR) detection systems, such as LI-COR/Odyssey and other comparable systems. A complete list of available binding proteins is available on our website here: https://www.scbt.com/scbt/browse/support-products-mouse-igg-binding-proteins/_/N-ecrety
Beantwortet von: Technical Support
Veröffentlichungsdatum: 2017-02-27
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Veröffentlichungsdatum: 2014-04-19
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