PP2A-B56-α Antikörper (F-4): sc-271311

In Eukaryoten ist die Phosphorylierung und Dephosphorylierung von Proteinen an Serin- und Threonin-Resten ein essentielles Mittel zur Regulierung einer breiten Palette von zellulären Funktionen, einschließlich Teilung, Homöostase und Apoptose. Eine Gruppe von Proteinen, die eng in diesem Prozess beteiligt sind, sind die Proteinphosphatasen. Im Allgemeinen ist das Proteinphosphatase (PP) Holoenzym Trimerkomplex bestehend aus einer regulatorischen Untereinheit, einer variablen Untereinheit und einer katalytischen Untereinheit. Vier große Familien von Proteinphosphatase-katalytischen Untereinheiten wurden identifiziert, bezeichnet als PP1, PP2A, PP2B (Calcineurin) und PP2C. Eine zusätzliche Proteinphosphatase-katalytische Untereinheit, PPX (auch bekannt als PP4), ist ein putativer Mitglied einer neuen PP-Familie. Die PP2A-Familie umfasst Subfamilienmitglieder PP2Aα und PP2Aβ. Die PP2A-katalytische Untereinheit assoziiert mit einer Vielzahl von regulatorischen Untereinheiten. Regulatorische Untereinheiten umfassen PP2A-A-α und -A-β, PP2A-B-α und -B-β, PP2A-C-α und -C-β, PP2A-B56-α, -B56-β, -B56-γ und -B56-δ.

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PP2A-B56-α Antikörper (F-4) Literaturhinweise:

1. Die JNK-Aktivierung verringert die Expression der regulatorischen PP2A-Untereinheit B56α und die mRNA-Stabilität und erhöht die AUF1-Expression in Kardiomyozyten.  |  Glaser, ND., et al. 2006. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 291: H1183-92. PMID: 16603688
2. Molekulare Grundlage für die Ausrichtung der regulatorischen PP2A-Untereinheit B56alpha in Kardiomyozyten.  |  Bhasin, N., et al. 2007. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 293: H109-19. PMID: 17416611
3. Eine Tumorsuppressor-Rolle für PP2A-B56alpha durch negative Regulierung von c-Myc und anderen wichtigen Onkoproteinen.  |  Arnold, HK. and Sears, RC. 2008. Cancer Metastasis Rev. 27: 147-58. PMID: 18246411
4. Die Überexpression von miR-1 verstärkt die Ca(2+)-Freisetzung und fördert die Entstehung von Herzrhythmusstörungen, indem sie auf die regulatorische PP2A-Untereinheit B56α abzielt und eine CaMKII-abhängige Hyperphosphorylierung von RyR2 verursacht.  |  Terentyev, D., et al. 2009. Circ Res. 104: 514-21. PMID: 19131648
5. PP2A-B56α steuert die onkogen-induzierte Seneszenz in normalen und tumorösen menschlichen Melanozytenzellen.  |  Mannava, S., et al. 2012. Oncogene. 31: 1484-92. PMID: 21822300
6. Die Tumorsuppressor-Phosphatase PP2A-B56α reguliert die Stammzellfähigkeit und fördert die Entstehung von bösartigen Tumoren in einem neuartigen Mausmodell.  |  Janghorban, M., et al. 2017. PLoS One. 12: e0188910. PMID: 29190822
7. Polycystin-1 hemmt die Zellproliferation durch die Phosphatase PP2A/B56α.  |  Tang, Y., et al. 2019. Biomed Res Int. 2019: 2582401. PMID: 31641668
8. Die Aktivierung von PKC führt zu verbesserten kontraktilen Effekten und Ca2+-Zyklen durch Hemmung von PP2A-B56α.  |  Pluteanu, F., et al. 2022. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 322: H427-H441. PMID: 35119335
9. Beeinträchtigte myozelluläre Ca2+-Zyklen in Mäusen mit Proteinphosphatase PP2A-B56α KO werden durch β-adrenerge Stimulation normalisiert.  |  Glaser, D., et al. 2022. J Biol Chem. 298: 102362. PMID: 35963431
10. Die KRAS-vermittelte Hochregulierung von CIP2A fördert die Unterdrückung von PP2A-B56α, um die Entwicklung von Bauchspeicheldrüsenkrebs einzuleiten.  |  Tinsley, SL., et al. 2024. Oncogene. 43: 3673-3687. PMID: 39443726

Der bevorzugte. PP2A-B56-α Antikörper ist PP2A-B56-α Antikörper (F-10): sc-271151.