Date published: 2025-9-9

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Phosphatidylbutanol

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Reinheit:
98%
Molekulargewicht:
731.1
Summenformel:
C41H78O8P
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Phosphatidylbutanol, ein synthetisches Analogon der Phosphatidsäure (PA), ist aufgrund seiner einzigartigen Rolle als Lipidsignalmarker ein wertvolles Instrument in der biochemischen und zellbiologischen Forschung. Es wird spezifisch durch die Wirkung von Phospholipase D (PLD) hergestellt, einem Enzym, das die Transphosphatidylierungsreaktion unter Verwendung primärer Alkohole wie Butanol katalysiert. Phosphatidylbutanol sammelt sich an, wenn PLD aktiv ist, so dass Forscher die PLD-Aktivität in verschiedenen zellulären Zusammenhängen überwachen können. Seine Anhäufung weist auf eine verstärkte PLD-Signalisierung hin und ermöglicht so die Untersuchung der Rolle von PLD bei zellulären Prozessen wie dem Membranverkehr, der Umgestaltung des Aktin-Zytoskeletts und dem Vesikeltransport. Jüngste Forschungen nutzen Phosphatidylbutanol als biochemisches Werkzeug, um PLD-verwandte Signalwege zu untersuchen, insbesondere in Studien, die sich mit zellulären Stressreaktionen und Exozytose beschäftigen. Durch die Verwendung von Phosphatidylbutanol zur Hemmung der endogenen PA-Synthese können Forscher die spezifischen Funktionen von PA bei der Zellproliferation, Differenzierung und Apoptose aufschlüsseln. Darüber hinaus hat seine Produktion zur Aufklärung der Beteiligung von PLD an der Regulierung von kleinen GTPasen und Phosphoinositiden beigetragen. Somit bleibt Phosphatidylbutanol ein wesentlicher Bestandteil bei der Untersuchung von Lipidsignalen und bietet einen Einblick in die breitere Dynamik der intrazellulären Signaltransduktion und Membranorganisation.


Phosphatidylbutanol Literaturhinweise

  1. Phospholipase D1b und D2a erzeugen in Säugetierzellen strukturell identische Phosphatidsäurespezies.  |  Pettitt, TR., et al. 2001. Biochem J. 360: 707-15. PMID: 11736663
  2. Vasopressin-stimulierte [3H]-Insitolphosphat- und [3H]-Phosphatidylbutanol-Akkumulation in glatten A10-Gefäßmuskelzellen.  |  Plevin, R., et al. 1992. Br J Pharmacol. 107: 109-15. PMID: 1330154
  3. Die Aktivierung von Phospholipase D korreliert mit der Mikrotubuli-Reorganisation in lebenden Pflanzenzellen.  |  Dhonukshe, P., et al. 2003. Plant Cell. 15: 2666-79. PMID: 14508002
  4. Aktivierung von Phospholipase D durch Wasserstoffperoxid in Suspensionskultur-Reiszellen.  |  Yamaguchi, T., et al. 2004. Plant Cell Physiol. 45: 1261-70. PMID: 15509849
  5. Kupferüberschuss löst Phospholipase-D-Aktivität in Weizenwurzeln aus.  |  Navari-Izzo, F., et al. 2006. Phytochemistry. 67: 1232-42. PMID: 16765389
  6. Makrotubuliabhängige Regulierung des Protoplastenvolumens in plasmolysierten Wurzelspitzenzellen von Triticum turgidum: Beteiligung von Phospholipase D.  |  Komis, G., et al. 2006. New Phytol. 171: 737-50. PMID: 16918545
  7. Selektiver Nachweis von Phosphatidylethanol-Homologen im Blut als Biomarker für Alkoholkonsum mittels LC-ESI-MS/MS.  |  Gnann, H., et al. 2009. J Mass Spectrom. 44: 1293-9. PMID: 19526466
  8. Phospholipase D fördert Lipid-Mikrodomänen-assoziierte Signalereignisse in Mastzellen.  |  Lisboa, FA., et al. 2009. J Immunol. 183: 5104-12. PMID: 19794068
  9. Charakterisierung einer regulierten Form von Phospholipase D in der Hefe Saccharomyces cerevisiae.  |  Ella, KM., et al. 1995. Biochem J. 307 (Pt 3): 799-805. PMID: 7741711

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