Pepsin ist eines der Hauptproteolytischen Enzyme, die von der Magenschleimhaut gesekret werden. Pepsin besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette und entsteht aus seinem Vorstufenmolekül, dem Pepsinogen, durch Entfernung eines 41 Aminosäuresegments am N-Terminus. Pepsinogen wird in der Magenwand synthetisiert und Chlorwasserstoffsäure, die ebenfalls von der Magenschleimhaut produziert wird, ist notwendig, um das inaktive Enzym zu konvertieren und die optimale Säureität (pH 1-3) für die Pepsin-Funktion aufrechtzuerhalten. Pepsin ist besonders effektiv beim Spalten von Peptidbindungen, die aromatische Aminosäuren beinhalten. Pepsin zeigt eine extrem breite Spezifität; obwohl Bindungen, die Phenylalanin und Leucin beinhalten, bevorzugt werden, werden viele andere auch in gewissem Maße gespalten. Pepsin A ist ein Mitglied der Subfamilie A1 innerhalb der Pepsin-Familie und ist der vorherrschende Endopeptidase im Magensaft von Wirbeltieren. Pepsin A wird durch OvUS-1, ein uteriner Serpin, gehemmt.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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Pepsin A Antikörper (8003) Literaturhinweise:
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