Date published: 2025-9-10

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p-VASP Antikörper (5C6): sc-101440

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Datenblätter
  • p-VASP Antikörper 5C6 ist ein monoklonales IgG1 aus der Maus, verwendet in 1 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 50 µg/0.5 ml
  • gegen synthetisches VASP von human gerichtet, phosphoryliert an Serin 157
  • Empfohlen für die Detektion von Ser 157 phosphorylated VASP aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP, IF, FCM und ELISA
  • Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper p-VASP (5C6) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.

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Das Wiskott-Aldrich-Syndrom (WAS) ist durch Thrombozytopenie, Ekzem, Defekte der zellvermittelten und humoralen Immunität sowie eine Neigung zu lymphoproliferativen Erkrankungen charakterisiert. Das Syndrom ist das Ergebnis einer Mutation des Gens, das ein prolinreiches Protein namens WASP codiert. Ein entfernt verwandtes Protein, VASP (vasodilator-stimulierte Phosphoprotein), ist an der Erhaltung der Zellarchitektur durch Interaktion mit Aktin-ähnlichen Filamenten beteiligt. VASP teilt ein begrenztes Maß an Homologie mit dem Amino-Terminus von WASP, der häufig bei WAS-Patienten mutiert ist. Ein etabliertes Substrat von cAMP- und cGMP-abhängigen Kinasen, VASP wird an der regulatorischen Serin-Residuum 157 phosphoryliert und lokalisiert sich an Fokaladhesionen, Mikrofilamenten und hochaktiven Regionen der Plasmamembran. VASP wird auch an Serin 239 durch cGMP-abhängige Proteinkinase phosphoryliert.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

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LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

p-VASP Antikörper (5C6) Literaturhinweise:

  1. Phosphorylierung des vasodilatatorstimulierten Phosphoproteins (VASP) durch das Thrombozytenaggregationshemmer Cilostazol in Blutplättchen.  |  Sudo, T., et al. 2003. Platelets. 14: 381-90. PMID: 14602552
  2. Phosphoryliertes vasodilatatorstimuliertes Phosphoprotein ist auf mitotischen Spindeln der Magenkrebs-Zelllinie SGC-7901 lokalisiert.  |  Tao, Y., et al. 2006. World J Gastroenterol. 12: 7478-81. PMID: 17167837
  3. Rolle der VASP-Phosphorylierung bei der Regulierung der Chemotaxis von Mikroglia über die Regulierung der Bildung/Reifung fokaler Adhäsion.  |  Lee, S. and Chung, CY. 2009. Mol Cell Neurosci. 42: 382-90. PMID: 19733667
  4. Neutrophile beta2-Integrin-Hemmung durch verstärkte Interaktionen von gefäßerweiterndem stimuliertem Phosphoprotein mit S-nitrosyliertem Aktin.  |  Thom, SR., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 32854-65. PMID: 21795685
  5. VASPFix' zur Messung der VASP-Phosphorylierung in Blutplättchen und zur Überwachung der Wirkung von P2Y12-Antagonisten.  |  Glenn, JR., et al. 2014. Thromb Haemost. 111: 539-48. PMID: 24258486
  6. Pränatales Kohlenmonoxid beeinträchtigt die Migration von Interneuronen in die Großhirnrinde.  |  Trentini, JF., et al. 2016. Neurotoxicology. 53: 31-44. PMID: 26582457
  7. Der Anstieg der pFAK- und THBS1-Protein- und Genexpressionswerte in glatten Gefäßmuskelzellen durch Histamin-behandelte M1-Makrophagen.  |  Khosravi, M., et al. 2019. Iran J Allergy Asthma Immunol. 18: 72-79. PMID: 30848575
  8. Die Abreicherung von LAMP3 verstärkt die PKA-vermittelte VASP-Phosphorylierung, um Invasion und Metastasierung bei Plattenepithelkarzinomen der Speiseröhre zu unterdrücken.  |  Huang, F., et al. 2020. Cancer Lett. 479: 100-111. PMID: 32200035
  9. Erforschung der onkogenen Rolle von RGS19 bei der Progression und Prognose von Blasenkrebs.  |  Yan, L., et al. 2024. Acta Histochem. 126: 152212. PMID: 39481225
  10. Dephosphorylierung des fokalen Adhäsionsproteins VASP in vitro und in intakten menschlichen Blutplättchen.  |  Abel, K., et al. 1995. FEBS Lett. 370: 184-8. PMID: 7656973

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p-VASP Antikörper (5C6)

sc-101440
50 µg/0.5 ml
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Gefragt von: Cweed
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Veröffentlichungsdatum: 2017-03-27
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