OCIL Antikörper (4H218): sc-71743

Der OCIL-Antikörper (4H218) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der Maus, der das OCIL-Protein der Maus durch Western Blot (WB) nachweist. Der Anti-OCIL-Antikörper (4H218) ist als nicht konjugierte Form erhältlich. Osteoclast inhibitory lectin (OCIL) ist ein membrangebundenes C-Typ-Lektin vom Typ II, das eine entscheidende Rolle bei der Regulierung des Knochenstoffwechsels spielt, indem es an natürliche Killerzellen-assoziierte Rezeptoren, insbesondere NKR-P1D, und sulfatierte Glykosaminoglykane bindet. OCIL wird hauptsächlich in Osteoblasten und Chondrozyten sowie in verschiedenen Geweben außerhalb des Skeletts exprimiert, wo OCIL die Differenzierung und Funktion von mehrkernigen Osteoklasten durch Interaktion mit dem NKR-P1D-Rezeptor hemmt. Die Bedeutung von OCIL geht über die Regulierung von Osteoklasten hinaus; OCIL moduliert auch die Immunantwort, indem es die durch natürliche Killerzellen vermittelte Zytotoxizität und Mineralisierung verhindert, die mit primären Osteoblasten und KUSA-O-Zellen verbunden ist. Darüber hinaus wird die OCIL-mRNA-Expression maßgeblich von Faktoren wie Parathormon, Calcitriol, Retinsäure, IL-1 und IL-11 beeinflusst, die die Expression in Osteoblasten verstärken können. Diese Regulierung von OCIL ist für die Aufrechterhaltung des Gleichgewichts des Knochenumbaus und der Gesamtfunktion des Bindegewebes von entscheidender Bedeutung, was die Bedeutung von OCIL für die Gesundheit und Krankheit des Skeletts unterstreicht.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

OCIL Antikörper (4H218) Literaturhinweise:

1. Ein neuartiges, von Osteoblasten stammendes C-Typ-Lektin, das die Bildung von Osteoklasten hemmt.  |  Zhou, H., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 14916-23. PMID: 11278931
2. Osteoklasten hemmende Lektine, eine Familie neuer Osteoklastenhemmstoffe.  |  Zhou, H., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 48808-15. PMID: 12374791
3. Erstellung von Expressionsprofilen von Lymphozyten-Plasmamembranproteinen.  |  Peirce, MJ., et al. 2004. Mol Cell Proteomics. 3: 56-65. PMID: 14573526
4. Isolierung eines menschlichen Homologs des osteoklastenhemmenden Lektins, das die Bildung und Funktion von Osteoklasten hemmt.  |  Hu, YS., et al. 2004. J Bone Miner Res. 19: 89-99. PMID: 14753741
5. Fehlende Selbsterkennung von Ocil/Clr-b durch hemmende NKR-P1-Rezeptoren für natürliche Killerzellen.  |  Carlyle, JR., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 3527-32. PMID: 14990792
6. Charakterisierung der Zuckerbindung durch osteoklastenhemmendes Lektin.  |  Gange, CT., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 29043-9. PMID: 15123656
7. Osteoklasten hemmendes Lektin (OCIL) hemmt in vitro die Differenzierung und Funktion von Osteoblasten.  |  Nakamura, A., et al. 2007. Bone. 40: 305-15. PMID: 17049328