Date published: 2025-9-9

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nicastrin Antikörper (35): sc-136003

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Datenblätter
  • nicastrin Antikörper 35 ist ein monoklonales IgG2a aus der Maus, verwendet in 2 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 50 µg/500 µl
  • gezogen gegen die Aminosäuresequenz 168-289 von nicastrin aus der Spezies human
  • Empfohlen für die Detektion von nicastrin aus der Spezies mouse, rat, human und canine per WB und IP
  • Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper nicastrin (35) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.

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Die Transmembranproteine Presenilin 1 (PS1) und Presenilin 2 (PS2) sind Bestandteile von Komplexen hoher Molekülmasse. Diese Komplexe vermitteln die Proteolyse innerhalb der Transmembran-Domäne mehrerer Proteine, einschließlich des β-Amyloid-Vorläuferproteins (βAPP) und Notch. Missense-Mutationen in den Genen, die die Presenilin-Proteine codieren, erhöhen die Proteolyse von βAPP und führen zur Überproduktion des neurotoxischen β-Amyloid-Peptids, was zu einem Zustand in Verbindung mit der familiären Alzheimer-Krankheit (FAD) führt. Ein neues Komponent des Presenilin-Komplexes, Nicastrin, ist ein Typ-I-Transmembran-Glycoprotein, das an der Vermittlung von Notch/GLP-1-Signalisierung beteiligt ist. Darüber hinaus trägt Nicastrin zur Verarbeitung von βAPP bei, was Nicastrin zu einem attraktiven potenziellen Ziel für die Modulation der β-Amyloid-Produktion bei Patienten mit Alzheimer-Krankheit macht. Ursprünglich aus immunpräzipitierten PS1-Komplexen aus HEK293-Zellen aufgereinigt, enthält Nicastrin hydrophile Amino- und Carboxy-Terminal-Domänen, eine kurze, hydrophobe Transmembran-Domäne und potenzielle N-Myristoylierungs- und Phosphorylierungsstellen.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

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nicastrin Antikörper (35) Literaturhinweise:

  1. Nicastrin bindet an membrangebundene Notch.  |  Chen, F., et al. 2001. Nat Cell Biol. 3: 751-4. PMID: 11483961
  2. Der Gehalt an reifem glykosyliertem Nicastrin wird reguliert und korreliert mit der Gamma-Sekretase-Verarbeitung des Amyloid-Beta-Vorläuferproteins.  |  Arawaka, S., et al. 2002. J Neurochem. 83: 1065-71. PMID: 12437577
  3. Nicastrin ist ein residentes lysosomales Membranprotein.  |  Bagshaw, RD., et al. 2003. Biochem Biophys Res Commun. 300: 615-8. PMID: 12507492
  4. Die Aktivität der gamma-Sekretase erfordert den Presenilin-abhängigen Transport von Nicastrin durch den Golgi-Apparat, nicht aber seine komplexe Glykosylierung.  |  Herreman, A., et al. 2003. J Cell Sci. 116: 1127-36. PMID: 12584255
  5. Die biochemische und genetische Odyssee zur Funktion eines Nikastrin-ähnlichen Proteins.  |  Haffner, C. and Haass, C. 2004. Neurodegener Dis. 1: 192-5. PMID: 16908989
  6. Biologische und klinische Implikationen der Nicastrin-Expression bei invasivem Brustkrebs.  |  Filipović, A., et al. 2011. Breast Cancer Res Treat. 125: 43-53. PMID: 20224929
  7. Nicastrin reguliert die Eigenschaften von Brustkrebs-Stammzellen und das Tumorwachstum in vitro und in vivo.  |  Lombardo, Y., et al. 2012. Proc Natl Acad Sci U S A. 109: 16558-63. PMID: 23012411
  8. Synaptische Funktion von Nicastrin in Hippocampus-Neuronen.  |  Lee, SH., et al. 2014. Proc Natl Acad Sci U S A. 111: 8973-8. PMID: 24889619
  9. Nicastrin behindert sterisch γ-Sekretase-Substrat-Interaktionen, die von der Transmembrandomäne des Substrats gesteuert werden.  |  Bolduc, DM., et al. 2016. Proc Natl Acad Sci U S A. 113: E509-18. PMID: 26699478
  10. Nicastrin-Mangel induziert Tyrosinase-abhängige Depigmentierung und Hautentzündungen.  |  Hsu, CH., et al. 2020. J Invest Dermatol. 140: 404-414.e13. PMID: 31437444

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nicastrin Antikörper (35)

sc-136003
50 µg/500 µl
$316.00