NAMALWA Cell Lysate: sc-2234

Das NAMALWA-Zelllysat wird aus der NAMALWA-Zelllinie gewonnen, die von einem menschlichen Burkitt-Lymphom stammt. Dieses Lysat wird in der Forschung ausgiebig verwendet, um die molekularen Mechanismen von Lymphomen zu untersuchen, insbesondere die Signalwege, die an der Zellproliferation, Apoptose und Immunantwort beteiligt sind. NAMALWA-Zellen sind für ihre hohe Expression des nukleären Antigens des Epstein-Barr-Virus (EBV) bekannt, was sie zu einem idealen Modell für die Untersuchung von virusassoziierten Lymphomen macht. Forscher nutzen das NAMALWA-Zelllysat zur Analyse wichtiger Signalwege wie NF-κB, PI3K/Akt und JAK/STAT, die für die Regulierung von Zellwachstum und -überleben entscheidend sind. Dieses Lysat erleichtert die Untersuchung der Proteinexpression, der posttranslationalen Modifikationen und der Interaktionen zwischen den Signalmolekülen, die diese Signalwege steuern. Darüber hinaus wird es verwendet, um die Auswirkungen verschiedener chemischer Modulatoren auf diese Signalwege zu untersuchen, was Einblicke in die Regulierungsmechanismen des Verhaltens von Lymphomzellen und ihrer Reaktion auf die virale Onkogenese ermöglicht. Jüngste Studien haben das NAMALWA-Zelllysat für proteomische und genomische Analysen genutzt, um neue Biomarker und Signalnetzwerke zu identifizieren, die an der Lymphomprogression beteiligt sind. Das NAMALWA-Zelllysat bietet detaillierte Einblicke in die molekularen und zellulären Mechanismen des Lymphoms und bleibt damit eine wichtige Ressource für die Weiterentwicklung der onkologischen Forschung und das Verständnis komplexer Lymphom-Signalwege.

NAMALWA Cell Lysate Literaturhinweise:

1. Molekulare Analyse des stromaufwärts gelegenen Gen-Enhancers des prostataspezifischen Antigens.  |  Farmer, G., et al. 2001. Prostate. 46: 76-85. PMID: 11170135
2. Reinigung des die Immunglobulinproduktion stimulierenden Faktors II alpha aus Namalwa-Zellen.  |  Sugahara, T., et al. 1991. Cytotechnology. 5: 255-63. PMID: 1367378
3. Reinigung und Charakterisierung des die Immunglobulinproduktion stimulierenden Faktors-II beta aus Namalwa-Zellen.  |  Sugahara, T., et al. 1992. Cytotechnology. 10: 137-46. PMID: 1369209
4. Selektive Produktion von Interferon-alpha-Subtypen durch kultivierte mononukleare Zellen des peripheren Blutes und lymphoblastoide Zelllinien.  |  Greenway, AL., et al. 1992. Immunology. 75: 182-8. PMID: 1537595
5. Die Hemmung von HSPH1 führt zu einer Herabregulierung von Bcl-6 und c-Myc und hemmt das Wachstum des menschlichen aggressiven B-Zell-Non-Hodgkin-Lymphoms.  |  Zappasodi, R., et al. 2015. Blood. 125: 1768-71. PMID: 25573990
6. Teilweise Reinigung und Charakterisierung des die Immunglobulinproduktion stimulierenden Faktors, der aus Namalwa-Zellen gewonnen wird.  |  Yamada, K., et al. 1989. In Vitro Cell Dev Biol. 25: 243-7. PMID: 2925563
7. Die Wirkungsweise von Glyceraldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase, die als ein die Immunglobulinproduktion stimulierender Faktor identifiziert wurde.  |  Sugahara, T., et al. 1995. FEBS Lett. 368: 92-6. PMID: 7615095
8. Steigerung der Immunglobulinproduktivität von Human-Human-Hybridomazellen HB4C5 durch basische Proteine und polybasische Aminosäuren.  |  Sugahara, T., et al. 1994. Biosci Biotechnol Biochem. 58: 2212-4. PMID: 7765714
9. Identifizierung von Regionen des Wiskott-Aldrich-Syndrom-Proteins, die für die Assoziation mit ausgewählten Src-Homologie-3-Domänen verantwortlich sind.  |  Finan, PM., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 26291-5. PMID: 8824280
10. Monoklonale Antikörper, die spezifisch für das mit der akuten lymphoblastischen Leukämie t(1;19) assoziierte chimäre E2A/pbx1-Protein sind: Charakterisierung und diagnostischer Nutzen.  |  Sang, BC., et al. 1997. Blood. 89: 2909-14. PMID: 9108411
11. Synthese, Aufnahme und intrazellulärer Stoffwechsel eines hydrophoben Tetrapeptid-Peptid-Nukleinsäure (PNA)-Biotin-Moleküls.  |  Scarfi, S., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 236: 323-6. PMID: 9240433
12. Alkohol-Dehydrogenase-I aus Pferdeleber stimuliert die Produktion von Immunglobulinen durch menschliche Hybridome und menschliche periphere Blutlymphozyten.  |  Sugahara, T., et al. 1997. Mol Cell Biochem. 173: 113-9. PMID: 9278261
13. Eine neue Funktion der Enolase aus dem Kaninchenmuskel: ein die Immunglobulinproduktion stimulierender Faktor.  |  Sugahara, T., et al. 1998. Biochim Biophys Acta. 1380: 163-76. PMID: 9565679