N-GlcNAc-Biotin

N-GlcNAc-Biotin ist eine Glykokonjugat-Verbindung, die N-Acetylglucosamin (GlcNAc) mit Biotin kombiniert, was bei der Untersuchung von glykanbindenden Proteinen, Enzymspezifität und Glykosylierungswegen von großem Nutzen ist. Diese Verbindung dient als Biotin-markiertes Analogon, das mit Avidin-Biotin-Affinitätsmethoden, wie z. B. Streptavidin-basierten Nachweissystemen, leicht nachgewiesen werden kann. In der Forschung ist N-GlcNAc-Biotin wertvoll für die Identifizierung und Isolierung glykanbindender Proteine. Es spielt eine entscheidende Rolle bei Lektin-Bindungstests, wo es zur Charakterisierung von Lektinen verwendet wird, die spezifisch an GlcNAc-haltige Glykane binden. Diese Chemikalie kann auch bei der Erstellung von Profilen der Glykosyltransferase-Aktivität helfen, indem sie ein markiertes Substrat für enzymatische Reaktionen liefert. Der Biotin-Tag ermöglicht die Visualisierung durch Streptavidin-gebundene Enzyme oder Fluorophore, was den Nachweis durch verschiedene Methoden wie ELISA oder Fluoreszenzmikroskopie erleichtert. Darüber hinaus nutzen Forscher dieses Konjugat zur Untersuchung von Glykoproteinen, insbesondere zur Erforschung posttranslationaler Modifikationen bei der Glykosylierung und deren Auswirkungen auf die zelluläre Signalübertragung. Die Verwendung des Konjugats in Glykan-Mikroarrays und Enzymtests hat unser Verständnis der Wechselwirkungen zwischen Kohlenhydraten und Proteinen verbessert und zur Aufklärung zellulärer Mechanismen beigetragen, die mit der Erkennung und dem Stoffwechsel von Glykanen zusammenhängen.