Date published: 2025-9-6

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N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide monohydrochloride (CAS 911-77-3)

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Alternative Namen:
BAPNA; Nα-Benzoyl-DL-arginine p-nitroanilide hydrochloride; BANI
Anwendungen:
N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide monohydrochloride ist ein chromogenes Trypsin-Substrat auf pNA-Basis
CAS Nummer:
911-77-3
Molekulargewicht:
434.88
Summenformel:
C19H22N6O4•HCl
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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N-α-Benzoyl-DL-Arginin-4-nitroanilid-Monohydrochlorid (BAPNA) ist ein synthetisches Peptid, das häufig in biochemischen Tests zur Untersuchung der Proteaseaktivität, insbesondere von Serinproteasen, verwendet wird. Diese Verbindung dient als chromogenes Substrat; bei der Spaltung durch die Protease wird 4-Nitroanilin freigesetzt, ein Molekül, das aufgrund seiner gelben Farbe spektrophotometrisch nachgewiesen werden kann. Die Geschwindigkeit des Farbwechsels ist direkt proportional zur Enzymaktivität und ermöglicht die quantitative Analyse der Proteaseaktivität in verschiedenen Forschungsanwendungen.N-α-Benzoyl-DL-Arginin 4-Nitroanilid-Monohydrochlorid ist durch den Argininrest ein selektives Substrat für trypsinähnliche Serinproteasen. Diese Spezifität dient der Aufklärung der Wirkungsmechanismen dieser Enzyme und der Identifizierung von Inhibitoren, die ihre Aktivität in biochemischen Abläufen modulieren können. Sein Nutzen für die Forschung erstreckt sich auf Studien zur Enzymkinetik, zur Enzymregulierung und zum Screening von Proteaseinhibitoren, wodurch Einblicke in die komplizierten biologischen Prozesse gewonnen werden, bei denen Proteasen eine zentrale Rolle spielen.


N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide monohydrochloride (CAS 911-77-3) Literaturhinweise

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  2. Perspektiven der Verdauungsschädlingsbekämpfung mit Proteinase-Inhibitoren, die hauptsächlich die trypsinähnliche Aktivität von Anticarsia gemmatalis Hübner (Lepidoptera: Noctuidae) beeinträchtigen.  |  Pereira, ME., et al. 2005. Braz J Med Biol Res. 38: 1633-41. PMID: 16258632
  3. Isolierung und Charakterisierung einer Trypsinfraktion aus dem Pyloruszäpfchen des Chinook-Lachses (Oncorhynchus tshawytscha).  |  Kurtovic, I., et al. 2006. Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol. 143: 432-40. PMID: 16458561
  4. Charakterisierung eines neuen Thrombozytenaggregationsfaktors aus dem Crotoxin Crotalus durissus cascavella venom.  |  Fonseca, FV., et al. 2006. Protein J. 25: 183-92. PMID: 16729248
  5. Eine vergleichende Studie über die Expression von Serinproteinasen in ruhenden Samen und in sich entwickelnden Canavalia ensiformis-Pflanzen.  |  Demartini, DR., et al. 2007. J Exp Bot. 58: 521-32. PMID: 17158110
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  8. Charakterisierung von Verdauungsproteasen aus dem Mitteldarm des Maisstengelbohrers Busseola fusca.  |  George, D., et al. 2008. Pest Manag Sci. 64: 1151-8. PMID: 18537109
  9. Verdauungsproteolytische Aktivität bei dem Sunn-Schädling Eurygaster integriceps.  |  Hosseininaveh, V., et al. 2009. J Insect Sci. 9: 1-11. PMID: 20053125
  10. Proteolytische Aktivität der Larvenausscheidungen und -sekrete von Sarconesiopsis magellanica (Diptera: Calliphoridae).  |  Pinilla, YT., et al. 2013. Acta Trop. 128: 686-91. PMID: 24076089
  11. Alkalische Serinproteasen aus Helicoverpa armigera: potenzielle Kandidaten für industrielle Anwendungen.  |  Akbar, SM. and Sharma, HC. 2017. Arch Insect Biochem Physiol. 94: PMID: 28019702
  12. Reinigung und Charakterisierung von Trypsin aus dem Pyloruszäkum von Luphiosilurus alexandri.  |  Dos Santos, CWV., et al. 2016. Biochem Biophys Rep. 8: 29-33. PMID: 28955938
  13. Identifizierung und Charakterisierung einer Serinprotease aus Bacillus licheniformis W10: Ein potenzielles Antimykotikum.  |  Ji, ZL., et al. 2020. Int J Biol Macromol. 145: 594-603. PMID: 31891703

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