Date published: 2025-9-8

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MYLK/MYLK2 Substrate

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Alternative Namen:
Myosin light chain kinase substrate; KKRAARATSNVFA
Anwendungen:
MYLK/MYLK2 Substrate ist ein synthetisches Substrat für MLCK
Reinheit:
>97% pure by HPLC
Molekulargewicht:
1418.7
Summenformel:
C61H107N23O16
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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MYLK/MYLK2-Substrat (PG-AA) ist ein biologisch aktives Peptid.


MYLK/MYLK2 Substrate Literaturhinweise

  1. Das Archaeon Sulfolobus solfataricus besitzt eine membranassoziierte Proteinkinase-Aktivität, die in vitro bevorzugt Threonin-Reste phosphoryliert.  |  Lower, BH., et al. 2000. J Bacteriol. 182: 3452-9. PMID: 10852877
  2. Die Myosin-Leichtketten-Kinase vermittelt die Chemotaxis von Eosinophilen auf eine von der Mitogen-aktivierten Proteinkinase abhängige Weise.  |  Adachi, T., et al. 2003. J Allergy Clin Immunol. 111: 113-6. PMID: 12532105
  3. Hemmung der calciumabhängigen Proteinkinase des Weizenembryos und anderer Kinasen durch Mangostin und Gamma-Mangostin.  |  Jinsart, W., et al. 1992. Phytochemistry. 31: 3711-3. PMID: 1368866
  4. Spezifität einer Aminopeptidase von Vibrio vulnificus gegenüber Kininen und anderen Peptidylsubstraten.  |  Richards, GP. and Nuñez, A. 2006. J Bacteriol. 188: 2056-62. PMID: 16513735
  5. Hemmung der Calcium-abhängigen Proteinkinase des Weizenembryos und der Myosin-Leichtkettenkinase der Vögel durch Flavonoide und verwandte Verbindungen.  |  Jinsart, W., et al. 1991. Biol Chem Hoppe Seyler. 372: 819-27. PMID: 1772594
  6. Kardiovaskuläre Wirkungen eines neuen potenten und hochselektiven Hemmstoffs der Rho-Kinase auf Azaindol-Basis.  |  Kast, R., et al. 2007. Br J Pharmacol. 152: 1070-80. PMID: 17934515
  7. Aktivierungsmechanismus der Myosin-Leichtketten-Kinase des Kaninchenskelettmuskels. 5'-p-Fluorosulfonylbenzoyl-Adenosin als Sonde für die MgATP-Bindungsstelle des Calmodulin-gebundenen und Calmodulin-freien Enzyms.  |  Kennelly, PJ., et al. 1991. FEBS Lett. 286: 217-20. PMID: 1864371
  8. Saure Reste bilden einen Teil der Myosin-Leichtketten-Bindungsstelle der Myosin-Leichtketten-Kinase der Skelettmuskulatur.  |  Herring, BP., et al. 1990. J Biol Chem. 265: 16588-91. PMID: 2398065
  9. Räumliche Anforderungen an die Lage der basischen Reste in Peptidsubstraten für die Myosin-Leichtketten-Kinase der glatten Muskulatur.  |  Kemp, BE. and Pearson, RB. 1985. J Biol Chem. 260: 3355-9. PMID: 3838312
  10. Substratspezifität einer multifunktionalen Calmodulin-abhängigen Proteinkinase.  |  Pearson, RB., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 14471-6. PMID: 4055784
  11. Reinigung und Sequenzierung von Calmodulin-Antagonisten aus Rettichsamen, die von der calciumabhängigen Proteinkinase phosphoryliert werden.  |  Polya, GM., et al. 1993. Plant Physiol. 101: 545-51. PMID: 8278508
  12. Reinigung und Sequenzierung mehrerer Formen der kleinen Ketten von Napin aus Brassica napus-Samen, die Calmodulin-Antagonisten und Substrate für die pflanzliche Calcium-abhängige Proteinkinase sind.  |  Neumann, GM., et al. 1996. Biochim Biophys Acta. 1295: 23-33. PMID: 8679670
  13. Nachweis einer Ca2+/Calmodulin-abhängigen Proteinkinase-Kaskade im Schweineherz.  |  Uemura, A., et al. 1998. Biochem Biophys Res Commun. 249: 355-60. PMID: 9712700
  14. Hemmung von eukaryontischen Proteinkinasen und einer zyklischen nukleotidbindenden Phosphatase durch prenylierte Xanthone.  |  Lu, ZX., et al. 1998. Chem Biol Interact. 114: 121-40. PMID: 9744560

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MYLK/MYLK2 Substrate, 1 mg

sc-3043
1 mg
$95.00