Die Ca2+/Calmodulin-abhängigen Protein-Kinasen (CaM-Kinasen) sind eine strukturell verwandte Unterfamilie der Serin/Threonin-Kinasen, die CaMKI, CaMKII, CaMKIV und Myosin-Leichte Ketten-Kinasen (MYLK, auch als MLCK bezeichnet) umfasst. Die MYLK-Kinasen phosphorylieren Myosin-regulatorische Leichte Ketten, um die Interaktion von Myosin mit Aktinfilamenten zu katalysieren, was zu kontraktiler Aktivität führt. Es existieren nicht-muskuläre, glatte Muskel- und skelett-/kardiale Muskel-MYLK-Isoformen. Das MYLK-Gen (auch als MYLK1 bezeichnet) codiert sowohl glatte Muskel- als auch nicht-muskuläre Isoformen sowie Telokin, eine kleine C-terminale Isoform, die nur in glatten Muskeln exprimiert wird und die Fähigkeit besitzt, unphosphorylierte Myosin-Filamente zu stabilisieren. Für das MYLK-Gen werden mehrere Transkriptvarianten beschrieben. Glatte Muskel- und nicht-muskuläre MYLK-Isoformen werden in einer Vielzahl von adulten und fetalen Geweben exprimiert. Die skelett-/kardialen Muskel-Isoformen von MYLK werden von einem separaten Gen, MYLK2 (auch als skMLCK bezeichnet), codiert. MYLK scheint ein Ziel für PAKs (p21-aktivierte Kinasen) zu sein. Die Interaktion von PAK1 mit MYLK führt zu einer Abnahme der MYLK-Aktivität und der Phosphorylierung der Myosin-Leichte Kette.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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MYLK Antikörper (MLJ-16) Literaturhinweise:
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