Myosin ist ein hochkonserviertes, ubiquitär exprimiertes Protein, das mit Aktin interagiert, um die Kraft für zelluläre Bewegungen zu generieren. Konventionelle Myosine sind hexamere Proteine, die aus zwei schweren Ketten-Subunits, einem Paar nicht-phosphorylierbarer leichter Ketten-Subunits und einem Paar phosphorylierbarer leichter Ketten-Subunits bestehen. Drei allgemeine Klassen von Myosin wurden geklont: glatte Muskel-Myosine, gestreifte Muskel-Myosine und nicht-Muskel-Myosine. Die kontraktile Aktivität in glatten Muskeln wird durch die calcium/calmodulin-abhängige Phosphorylierung der Myosin-leichten Kette (MLC) durch Myosin-leichte Kette Kinase reguliert. Myosin-schwere Ketten, die von der MYH-Genfamilie codiert werden, enthalten Aktin-aktivierte ATPase-Aktivität, die die Motorfunktion von Myosin generiert. Myosin-schwere Ketten wurden ursprünglich aus einem menschlichen fetalen Skelettmuskel isoliert und sind der wichtigste Bestimmungsfaktor für die Kontraktionsgeschwindigkeit des Skelettmuskels. Verschiedene Isoformen der Myosin-schweren Ketten werden je nach der funktionellen Aktivität des Muskels unterschiedlich exprimiert.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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