MO25 Antikörper (919I2G): sc-517655

Der MO25-Antikörper (919I2G) ist ein monoklonaler IgG1-Kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der das MO25-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB) nachweist. Der Anti-MO25-Antikörper (919I2G) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich und bietet Forschern ein zuverlässiges Werkzeug zur Untersuchung dieses wichtigen Proteins. MO25, auch bekannt als Calcium-bindendes Protein 39, spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Serin/Threonin-Kinase LKB1, einem wichtigen Tumorsuppressor, der an der zellulären Energiehomöostase und dem Stoffwechsel beteiligt ist. Die Interaktion zwischen MO25 und LKB1 ist für die korrekte Lokalisierung und Aktivierung von LKB1 von entscheidender Bedeutung, da MO25 die Translokation von LKB1 vom Zellkern ins Zytoplasma erleichtert und dadurch die Tumorsuppressorfunktionen verstärkt. Eine Fehlregulation dieses Komplexes kann zu einer beeinträchtigten LKB1-Aktivität führen, was zur Entwicklung des Peutz-Jeghers-Syndroms beiträgt und das Risiko für verschiedene Krebsarten erhöht. Der MO25 (919I2G)-Antikörper ermöglicht es Forschern, Einblicke in die molekularen Mechanismen zu gewinnen, die der LKB1-Regulierung und ihren Auswirkungen auf die Krebsbiologie zugrunde liegen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

MO25 Literaturhinweise:

1. LKB1 Tumorsuppressor-Protein: PARtaker bei der Zellpolarität.  |  Baas, AF., et al. 2004. Trends Cell Biol. 14: 312-9. PMID: 15183188
2. Ausdauertraining erhöht die Aktivität der LKB1- und MO25-Proteine, nicht aber die Aktivität der AMP-aktivierten Proteinkinase im Skelettmuskel.  |  Taylor, EB., et al. 2004. Am J Physiol Endocrinol Metab. 287: E1082-9. PMID: 15292028
3. Analyse des LKB1-STRAD-MO25-Komplexes.  |  Boudeau, J., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 6365-75. PMID: 15561763
4. Langkettige Acyl-CoA-Ester hemmen die Phosphorylierung der AMP-aktivierten Proteinkinase an Threonin-172 durch LKB1/STRAD/MO25.  |  Taylor, EB., et al. 2005. Am J Physiol Endocrinol Metab. 288: E1055-61. PMID: 15644453
5. Identifizierung der mit Saccharose nicht fermentierenden Kinase SNRK als neues LKB1-Substrat.  |  Jaleel, M., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 1417-23. PMID: 15733851
6. TOPORS, das bei der Netzhautdegeneration eine Rolle spielt, ist ein zilia-zentrosomales Protein.  |  Chakarova, CF., et al. 2011. Hum Mol Genet. 20: 975-87. PMID: 21159800
7. TOPORS moduliert H2AX zur Unterscheidung von genotoxischem Stress.  |  Seong, KM., et al. 2012. J Biochem Mol Toxicol. 26: 429-38. PMID: 22972498
8. TOPORS, ein Tumorsuppressorprotein, trägt zur Aufrechterhaltung einer übergeordneten Chromatinarchitektur bei.  |  Ji, L., et al. 2020. Biochim Biophys Acta Gene Regul Mech. 1863: 194518. PMID: 32113985
9. TOPORS-Mutationen in Familien mit Retinitis pigmentosa identifiziert.  |  He, K., et al. 2022. Ophthalmic Genet. 43: 371-377. PMID: 35254173
10. Die konzertierten, auf SUMO ausgerichteten Ubiquitin-Ligase-Aktivitäten von TOPORS und RNF4 sind für das Stressmanagement und die Zellproliferation von wesentlicher Bedeutung.  |  Liu, JCY., et al. 2024. Nat Struct Mol Biol. 31: 1355-1367. PMID: 38649616
11. Die Hemmung der TOPORS-Ubiquitin-Ligase steigert die Wirksamkeit von DNA-Hypomethylierungsmitteln durch Stabilisierung von DNMT1.  |  Kaito, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7359. PMID: 39198387
12. Das Peutz-Jeghers-Syndrom wird durch Mutationen in einer neuen Serin-Threonin-Kinase verursacht.  |  Jenne, DE., et al. 1998. Nat Genet. 18: 38-43. PMID: 9425897