Date published: 2025-9-11

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Maltopentaose (CAS 34620-76-3)

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Alternative Namen:
Maltopentaose is also known as Amylopentaose.
Anwendungen:
Maltopentaose ist ein aus Stärke durch Hydrolyse und Chromatographie gewonnenes Malto-Oligosaccharid für die Oligosaccharidforschung und -diagnostik.
CAS Nummer:
34620-76-3
Reinheit:
≥90%
Molekulargewicht:
828.72
Summenformel:
C30H52O26
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Maltopentaose ist ein Oligosaccharid für die Oligosaccharidforschung und Diagnostik. Maltopentaose ist ein Malto-Oligosaccharid, das aus fünf α-1,4-verknüpften Glukosemolekülen besteht. Maltopentaose erhöht die α-Amylase-Syntheserate bei B. stearothermophilus, wenn es in einer Konzentration von 1 mM verwendet wird. Maltopentaose wurde als Substrat für die α-Amylase aus Schweine-Pankreas (PPA) verwendet, um verschiedene Hemmstoffe von PPA zu untersuchen. Maltopentaose ist auch als Maltopentose, O-α-D-Glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-Glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-Glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-Glucopyranosyl-(1→4)-D-Glucose und Amylopentaose bekannt.


Maltopentaose (CAS 34620-76-3) Literaturhinweise

  1. Mechanismus der pankreatischen Alpha-Amylase vom Schwein. Hemmung der Hydrolyse von Amylose und Maltopentaose durch Alpha-, Beta- und Gamma-Cyclodextrine.  |  Koukiekolo, R., et al. 2001. Eur J Biochem. 268: 841-8. PMID: 11168426
  2. Kristallstruktur einer Mutante der katalytischen Stelle der beta-Amylase aus Bacillus cereus var. mycoides, kokristallisiert mit Maltopentaose.  |  Miyake, H., et al. 2003. Biochemistry. 42: 5574-81. PMID: 12741813
  3. Herstellung von Cellodextrin durch Hydrolyse mit gemischten Säuren und chromatographische Trennung.  |  Zhang, YH. and Lynd, LR. 2003. Anal Biochem. 322: 225-32. PMID: 14596831
  4. Ortsgerichtete Mutagenese der aromatischen Reste des LamB (Maltoporin)-Kanals von Escherichia coli: Auswirkungen auf den Ionen- und Maltopentaose-Transport.  |  Denker, K., et al. 2005. J Mol Biol. 352: 534-50. PMID: 16095613
  5. Kristallstruktur des Reisverzweigungsenzyms I (BEI) im Komplex mit Maltopentaose.  |  Chaen, K., et al. 2012. Biochem Biophys Res Commun. 424: 508-11. PMID: 22771800
  6. Eine neue elektrochemische Methode zur Bestimmung der α-Amylase-Aktivität.  |  Zhang, J., et al. 2014. Analyst. 139: 3429-33. PMID: 24855635
  7. Bedeutung von Trp139 für die Produktspezifität einer Maltooligosaccharid-bildenden Amylase aus Bacillus stearothermophilus STB04.  |  Xie, X., et al. 2019. Appl Microbiol Biotechnol. 103: 9433-9442. PMID: 31676918
  8. Kohlenhydratbindendes Modul und Linker ermöglichen Kälteanpassung und Salztoleranz der Maltopentaose-bildenden Amylase aus dem Meeresbakterium Saccharophagus degradans 2-40 T.  |  Ding, N., et al. 2021. Front Microbiol. 12: 708480. PMID: 34335544
  9. Fusion von Maltooligosaccharid-bildenden Amylasen aus zwei Herkünften zur Verbesserung der Maltopentaose-Synthese.  |  Han, X., et al. 2021. Food Res Int. 150: 110735. PMID: 34865754
  10. Flüssigchromatographische Bestimmung der relativen Aktivitäten von Serum-Pankreas- und Speichel-alpha-Amylase unter Verwendung von reduktiv pyridylaminierter Maltopentaose als fluoreszierendes Substrat.  |  Honda, S., et al. 1987. J Chromatogr. 419: 51-60. PMID: 3499444
  11. Stärkebindende Domäne moduliert die Spezifität der Maltopentaoseproduktion bei moderaten Temperaturen.  |  Ding, N., et al. 2022. J Agric Food Chem. 70: 9057-9065. PMID: 35829707
  12. Empfindlicher Nachweis und strukturelle Charakterisierung von Trimethyl(p-aminophenyl)-ammonium-derivatisierten Oligosacchariden durch Elektrospray-Ionisations-Massenspektrometrie und Tandem-Massenspektrometrie.  |  Okamoto, M., et al. 1995. Rapid Commun Mass Spectrom. 9: 641-3. PMID: 7647361
  13. Kristallstrukturen einer mutierten Maltotetraose-bildenden Exo-Amylase, kokristallisiert mit Maltopentaose.  |  Yoshioka, Y., et al. 1997. J Mol Biol. 271: 619-28. PMID: 9281429
  14. Auswirkung von Druck auf den Mechanismus der Hydrolyse von Maltotetraose, Maltopentaose und Maltohexose, katalysiert durch Schweinepankreas-alpha-Amylase.  |  Matsumoto, T., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1343: 243-50. PMID: 9434115
  15. Kristallstruktur einer an der katalytischen Stelle mutierten Alpha-Amylase aus Bacillus subtilis, komplexiert mit Maltopentaose.  |  Fujimoto, Z., et al. 1998. J Mol Biol. 277: 393-407. PMID: 9514750

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