Legumin Antikörper (1H9): sc-52053

Der Legumin-Antikörper (1H9) ist ein monoklonaler Maus IgG1 Antikörper, der das Legumin-Protein von Faba bona, Pisum sativum, Lens culinaris, Vicia cracca und Melilotus albus Ursprung mittels ELISA nachweist. Legumin ist eines der Hauptspeicherproteine, das sich in den Vakuolen von Erbsensamen befindet, und es ist eine charakteristische Zutat der Samen von Hülsenfrüchten und Nicht-Hülsenfrüchten. Legumin ist eine albuminöse Substanz, die Casein ähnelt und als Quelle für schwefelhaltige Aminosäuren in Samenmehlen dient. Eine Anzahl von paralogen Genen kodiert für Legumin; die Polypeptide werden posttranslational gespalten und können gemischte Hexamere bilden. Die Regulation von Legumin unterliegt der Entwicklungssteuerung und wird von der sich verändernden Umwelt beeinflusst. Die Moleküle von Legumin können sich zu Nanopartikeln gruppieren und können chemisch mit Glutaraldehyd vernetzen. Legumin ist ein potenter Induktor eines zytostatischen Phänomens, das die Zunahme der Chromatin-Kondensation fördert.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

Legumin Antikörper (1H9) Literaturhinweise:

1. Agronomische Faktoren, die das Legumin/Vicilin-Verhältnis in Erbsensamen (Pisum sativum L.) beeinflussen.  |  Mertens, C., et al. 2012. J Sci Food Agric. 92: 1591-6. PMID: 22162104
2. Veränderungen der oligomeren Struktur von Legumin aus der Erbse (Pisum sativum L.) nach Succinylierung.  |  Schwenke, KD., et al. 1990. Eur J Biochem. 194: 621-7. PMID: 2269287
3. Die Initiierung der Legumin-Synthese in unreifen Embryonen von Pisum sativum L., die in vivo und in vitro gezüchtet wurden.  |  Domoney, C., et al. 1980. Planta. 149: 454-60. PMID: 24306472
4. Zwei cDNA-Klone, die für das Legumin-Protein von Pisum sativum L. kodieren, enthalten Sequenzwiederholungen.  |  Lycett, GW., et al. 1984. Plant Mol Biol. 3: 91-6. PMID: 24310304
5. Zwei Gene, die für „kleinere" Legumin-Polypeptide in der Erbse (Pisum sativum L.) kodieren. Charakterisierung und vollständige Sequenz des LegJ-Gens.  |  Gatehouse, JA., et al. 1988. Biochem J. 250: 15-24. PMID: 3355508
6. Isolierung und Charakterisierung einer Nebenleguminose und ihrer Polypeptidbestandteile aus Pisum sativum (Erbse).  |  March, JF., et al. 1988. Biochem J. 250: 911-5. PMID: 3390145
7. Vergleichende strukturelle und emulgierende Eigenschaften von ultraschallbehandeltem Erbsenproteinisolat (Pisum sativum L.) und den Legumin- und Vicilinfraktionen.  |  Sha, L. and Xiong, YL. 2022. Food Res Int. 156: 111179. PMID: 35651040
8. Struktureigenschaften von Erbsenproteinen (Pisum sativum) für nachhaltige Lebensmittelmatrizen.  |  Grossmann, L. 2024. Crit Rev Food Sci Nutr. 64: 8346-8366. PMID: 37074167
9. Aufklärung des besonderen Potenzials von Fraktionen der Erbse (Pisum sativum L.) (Leguminose, Vicilin und Albumin) durch strukturelle und funktionelle Charakterisierung.  |  Tahir, AB., et al. 2024. Food Res Int. 198: 115332. PMID: 39643340
10. Isoelektrische Fokussierungseigenschaften und Kohlenhydratgehalt von Leguminosen der Erbse (Pisum sativum).  |  Gatehouse, JA., et al. 1980. Biochem J. 185: 497-503. PMID: 7396828