LAMP-2 Antikörper (4E152): sc-71491

Der LAMP-2-Antikörper (4E152) ist ein monoklonaler IgG-Antikörper der Ratte, der gegen gereinigte lysosomale Membranen der Mausleber gerichtet ist und eine für die Maus spezifische Reaktivität aufweist. Der monoklonale Antikörper LAMP-2 (4E152) ist für Western Blot (WB) und Immunopräzipitation (IP) validiert. LAMP-2, auch bekannt als CD107B, ist ein glykosyliertes Typ-I-Transmembranprotein, das in lysosomalen Membranen lokalisiert ist, wo LAMP-2 für die lysosomale Funktion und die zelluläre Homöostase von entscheidender Bedeutung ist. LAMP-2 spielt eine Schlüsselrolle bei der Autophagie, indem es die Fusion von Autophagosomen mit Lysosomen erleichtert und so den Abbau und die Wiederverwertung von Zellbestandteilen ermöglicht. LAMP-2 erhält auch die Integrität und den Säuregehalt der Lysosomen aufrecht und schützt die Membran vor der Autodigestion durch lysosomale Enzyme. LAMP-2 wird im endoplasmatischen Retikulum synthetisiert, im Golgi-Apparat glykosyliert und über einen von Clathrin-beschichteten Vesikeln getrennten Weg zu den Lysosomen transportiert. Die funktionelle Bedeutung von LAMP-2 erstreckt sich auf Prozesse wie die zelluläre Adhäsion und den intrazellulären Transport, und eine Fehlregulation von LAMP-2 steht im Zusammenhang mit lysosomalen Speicherkrankheiten wie der Danon-Krankheit. Durch die Untersuchung von LAMP-2 können Forscher Einblicke in die lysosomale Dynamik und Autophagie sowie deren Auswirkungen auf Gesundheit und Krankheit gewinnen. Der Anti-LAMP-2-Antikörper (4E152) ist ein wertvolles Instrument zur Untersuchung der Rolle von LAMP-2 bei der Aufrechterhaltung der lysosomalen und zellulären Funktion.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

LAMP-2 Antikörper (4E152) Literaturhinweise:

1. Ansammlung autophagischer Vakuolen und Kardiomyopathie bei LAMP-2-defizienten Mäusen.  |  Tanaka, Y., et al. 2000. Nature. 406: 902-6. PMID: 10972293
2. Rolle von LAMP-2 bei der Biogenese von Lysosomen und der Autophagie.  |  Eskelinen, EL., et al. 2002. Mol Biol Cell. 13: 3355-68. PMID: 12221139
3. Die Polylactosaminoglykane der menschlichen lysosomalen Membranglykoproteine LAMP-1 und LAMP-2. Lokalisierung auf den Peptidrückgraten.  |  Carlsson, SR. and Fukuda, M. 1990. J Biol Chem. 265: 20488-95. PMID: 2243102
4. Die cDNA-Sequenz von Maus-LAMP-2. Nachweis für zwei Klassen von lysosomalen Membranglykoproteinen.  |  Cha, Y., et al. 1990. J Biol Chem. 265: 5008-13. PMID: 2318880
5. Eigenschaft einer lysosomalen Speicherkrankheit, die mit einer Pathologie des Mittelhirns im zentralen Nervensystem von Lamp-2-defizienten Mäusen verbunden ist.  |  Furuta, A., et al. 2015. Am J Pathol. 185: 1713-23. PMID: 25998250
6. Exendin-4 beeinträchtigt den autophagischen Fluss, um Apoptose in pankreatischen acinaren AR42J-Zellen durch Herunterregulieren von LAMP-2 zu induzieren.  |  Li, Z., et al. 2018. Biochem Biophys Res Commun. 496: 294-301. PMID: 29317206
7. Mehrere mRNAs kodieren für das lysosomale Membranprotein LAMP-2 der Vögel, was zu alternativen transmembranen und zytoplasmatischen Domänen führt.  |  Hatem, CL., et al. 1995. J Cell Sci. 108 (Pt 5): 2093-100. PMID: 7657727
8. Die Gene der wichtigsten lysosomalen Membran-Glykoproteine, lamp-1 und lamp-2. 5'-flankierende Sequenz des lamp-2-Gens und Vergleich der Exon-Organisation in zwei Genen.  |  Sawada, R., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 9014-22. PMID: 8517882
9. Sortierung der lysosomalen Membran-Glykoproteine Lampe-1 und Lampe-2 in Vesikel, die sich von Mannose-6-Phosphat-Rezeptor/Gamma-Adaptin-Vesikeln im trans-Golgi-Netzwerk unterscheiden.  |  Karlsson, K. and Carlsson, SR. 1998. J Biol Chem. 273: 18966-73. PMID: 9668075
10. Das Ausmaß der Polylactosaminglykosylierung von MDCK LAMP-2 wird durch seine Verweildauer im Golgi-Apparat bestimmt.  |  Nabi, IR. and Dennis, JW. 1998. Glycobiology. 8: 947-53. PMID: 9675228

Der bevorzugte. LAMP-2 Antikörper ist LAMP-2 Antikörper (H4B4): sc-18822.