KGA Antikörper (IJ-2): sc-100533

Der KGA-Antikörper (IJ-2) ist ein monoklonaler IgG2a-Kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der das KGA-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-KGA-Antikörper (IJ-2) ist als nicht konjugierte Form erhältlich. Das KGA-Protein spielt eine entscheidende Rolle im Zellstoffwechsel, insbesondere beim Glutamin-Katabolismus, der für verschiedene physiologische Prozesse, einschließlich des Stickstofftransports und der Energieerzeugung, von entscheidender Bedeutung ist. Das KGA-Protein befindet sich hauptsächlich in den Mitochondrien und ist für die Umwandlung von Glutamin in Glutamat, einen wichtigen Neurotransmitter, unerlässlich. Es ist an der Regulierung des Säure-Basen-Haushalts in der Niere beteiligt, insbesondere während einer metabolischen Azidose. Die KGA-Proteinexpression steigt als Reaktion auf niedrige pH-Werte an, was ihre Bedeutung für die Aufrechterhaltung der metabolischen Homöostase unterstreicht. Das menschliche KGA-Gen, das auf Chromosom 2 kartiert ist, produziert durch alternatives Spleißen drei Isoformen – KGA, GAC und GAM –, wobei die KGA-Isoform vorwiegend im Gehirn und in der Niere exprimiert wird, während die GAC-Isoform hauptsächlich im Herzmuskel und in der Bauchspeicheldrüse vorkommt. Das Verständnis der Funktion und Regulation des KGA-Proteins ist entscheidend für die Aufklärung seiner Rolle bei Stoffwechselstörungen und potenziellen therapeutischen Zielen.

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KGA Antikörper (IJ-2) Literaturhinweise:

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2. Strukturelle Grundlage für den allosterischen Hemmmechanismus der menschlichen Glutaminase vom Nierentyp (KGA) und ihre Regulierung durch Raf-Mek-Erk-Signalisierung im Krebszellstoffwechsel.  |  Thangavelu, K., et al. 2012. Proc Natl Acad Sci U S A. 109: 7705-10. PMID: 22538822
3. Strukturelle Grundlage für den Mechanismus der Hemmung des aktiven Zentrums der menschlichen Glutaminase vom Nierentyp (KGA).  |  Thangavelu, K., et al. 2014. Sci Rep. 4: 3827. PMID: 24451979
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5. Entwurf und Synthese neuer Tellurodibenzoesäure-Verbindungen als Nieren-Glutaminase (KGA)-Inhibitoren.  |  Hou, W., et al. 2019. Bioorg Med Chem Lett. 29: 1673-1676. PMID: 31076348
6. Die Hochregulierung der GLS1-Isoformen KGA und GAC erleichtert den mitochondrialen Stoffwechsel und die Zellproliferation in mit dem Epstein-Barr-Virus infizierten Zellen.  |  Krishna, G., et al. 2020. Viruses. 12: PMID: 32727118