Kemptide (CAS 65189-71-1)

Kemptide (CAS 65189-71-1) Literaturhinweise

1. Enzymtest für Proteinkinase mittels mizellarer elektrokinetischer Chromatographie mit Laser-induzierter Fluoreszenzdetektion.  |  Sano, M., et al. 2003. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci. 794: 149-56. PMID: 12888207
2. Eine aus Rattenleber gereinigte insulinstimulierte Kemptidkinase wird durch Phosphatase 2A inaktiviert.  |  Klarlund, JK., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 4052-5. PMID: 1847913
3. TiO2-unterstützter silberverstärkter Biosensor für die Erstellung von Kinase-Aktivitätsprofilen.  |  Ji, J., et al. 2009. Chem Commun (Camb). 1508-10. PMID: 19277372
4. Studien über den Mechanismus der Phosphorylierung synthetischer Polypeptide durch eine zyklische AMP-abhängige Proteinkinase aus dem Kalbsthymus.  |  Pomerantz, AH., et al. 1977. Proc Natl Acad Sci U S A. 74: 4261-5. PMID: 200911
5. In-vivo-Phosphorylierung eines synthetischen Peptids als Substrat der zyklischen AMP-abhängigen Proteinkinase.  |  Maller, JL., et al. 1978. Proc Natl Acad Sci U S A. 75: 248-51. PMID: 203933
6. Bestimmung der Aktivität der löslichen cAMP-abhängigen Proteinkinase in der glatten Trachealmuskulatur des Meerschweinchens. Bevorzugte Verwendung von Kemptid als Phosphorylierungssubstrat.  |  Langlands, JM. and Rodger, IW. 1990. Biochem Pharmacol. 39: 1365-74. PMID: 2322318
7. Molekulardynamik-Simulationsstudien zur positiven Kooperativität des Kemptid-Substrats mit der Proteinkinase A, ausgelöst durch den ATP-Liganden.  |  Li, C., et al. 2014. J Phys Chem B. 118: 1273-87. PMID: 24456306
8. Untersuchung der Affinität zwischen der Proteinkinase PKA und von Kemptid abgeleiteten Peptidsubstraten mittels Molekulardynamiksimulationen und MM/GBSA.  |  Mena-Ulecia, K., et al. 2014. PLoS One. 9: e109639. PMID: 25275314
9. Nachweis einer Ekto-Protein-Kinase-Aktivität, die Kemptide in Abhängigkeit von zyklischem AMP phosphoryliert.  |  Kübler, D., et al. 1989. J Biol Chem. 264: 14549-55. PMID: 2547801
10. Eine QM/MM-Studie der Kemptid-Phosphorylierung, katalysiert durch die Proteinkinase A. Die Rolle von Asp166 als allgemeiner Säure/Base-Katalysator.  |  Pérez-Gallegos, A., et al. 2015. Phys Chem Chem Phys. 17: 3497-511. PMID: 25535906
11. Die Phosphorylierung von Substraten kann die Proteolyse durch trypsinähnliche Enzyme hemmen.  |  Benore-Parsons, M., et al. 1989. Arch Biochem Biophys. 272: 274-80. PMID: 2751304
12. Hochempfindlicher photoelektrochemischer Biosensor zum Nachweis und zur Hemmung der Kinaseaktivität auf der Grundlage der Erkennung von Oberflächendefekten und der mehrfachen Signalverstärkung von metallorganischen Gerüsten.  |  Wang, Z., et al. 2017. Biosens Bioelectron. 97: 107-114. PMID: 28582705
13. Untersuchung der Affinität zwischen der Proteinkinase PKA und Homoarginin-haltigen Peptiden, die von Kemptid abgeleitet sind: Berechnungen der Störung der freien Energie (FEP).  |  Mena-Ulecia, K., et al. 2018. J Comput Chem. 39: 986-992. PMID: 29399821
14. Vanadium-Oxoanionen und cAMP-abhängige Proteinkinase: ein Anti-Substrat-Inhibitor.  |  Pluskey, S., et al. 1997. Biochem J. 321 (Pt 2): 333-9. PMID: 9020863
15. TECHNISCHE ANMERKUNG: Messung der cAMP-abhängigen Proteinkinase-Aktivität unter Verwendung eines fluoreszenzmarkierten Kemptids.  |  MacAla, LJ., et al. 1998. Kidney Int. 54: 1746-50. PMID: 9844154